Actividd Enzimatica

ACTIVIDAD Y REGULACION DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS
ACTIVIDAD ENZIMATICA
Además del efecto de la concentración del sustrato [ S ] en la rapidez de la reacción enzimática hay otros factores que afectan la actividad de las enzimas:
(a) La concentración de la enzima [ E ]: a mayor concentración de enzima mayor actividad catalítica (mayor velocidad inicial), siempre y cuando haya suficientesustrato:

(b) El pH: todas la enzimas tienen un pH óptimo, al que habrá mayor actividad o eficiencia enzimática. Por lo general este valor fluctúa entre un pH de 6 a 8, aunque algunas funcionan mejor a bajo pH (pepsina). Los cambios en pH pueden cambiar las cargas eléctricas netas en los residuos de aminoácidos y alterar la estructura nativa.

(c) La temperatura: hay una temperatura óptima ala que habrá una mayor eficiencia enzimática. Por lo general, entre los 50° a 60°C la enzima pierde efectividad y la rapidez de la reacción disminuye bruscamente. A alta temperatura la enzima puede desnaturalizarse.

(d) Iones y coenzimas: sin la presencia de éstos, no hay actividad enzimática.
UNION DEL SUSTRATO CON LA ENZIMA
La enzima se une con una molécula del sustrato para formar uncomplejo enzima-sustrato (ES), que, a su vez, se disocia en el producto y la enzima, que se recupera:

El sustrato es, casi siempre, más pequeño que la enzima y se une a ésta en un lugar específico llamado sitio activo o foco activo. Típicamente, el sitio activo es una pequeña abertura o hendidura en la estructura tridimensional de la enzima.
Por lo general, la concentración del sustrato esmayor que la de la enzima, [ S ] > [ E ], por lo que los sitios activos se "llenan" rápidamente: la enzima se satura. En este punto, el producto se forma a cierta velocidad (Vmax), no importa si se aumenta la [ S ].
Caracteristicas particulares del sitio activo:
(a) Especificidad: una enzima puede discriminar entre diversas moléculas de posibles sustratos. De aquí el axioma "una enzima paracada sustrato". El sitio activo tiene una forma que se asemeja bastante al sustrato, por lo que sustrato correcto se "ajusta perfectamente" en el sitio activo.

Hay dos tipos de especificidad:
(1) Óptica o absoluta: la enzima acepta sólo un tipo de sustrato, por lo que la catálisis es de una sóla reacción con un sólo sustrato.
(2) Grupal: una enzima en particular sólo interacciona con gruposquímicos específicos (grupos funcionales): alcoholes, péptidos, ésteres, etc.
(b) Estructura: el sitio activo es una región tridimensional relativamente pequeña de la enzima. Cuando está totalmente encajado, el sustrato interacciona directamente con no más de 3 a 5 residuos de aminoácidos del sitio activo.
(c) Interacciones: los sustratos son retenidos inicialmente en el sitio activo porinteracciones no covalente, débiles y reversibles, como la interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno y los puentes salinos, que sostienen al sustrato orientado hacia los residuos de aminoácidos para una mayor eficacia enzimática. La siguiente figura ilustra la reacción enzimática (hidrólisis de un enlace péptido por una peptidasa) y la fijación del sustrato en el sitio activo:

El enlaceescindido es el enlace que se va romper por la acción enzimática. Cuando el sustrato se une al sitio activo se crea una tensión en ese enlace, que se rompe parcialmente en el estado de transición. La energía necesaria surge de la energía liberada por la unión con el sustrato. El estado de transición se estabiliza por la interacciones no-covalentes que se forman.
MODELOS DE ESPECIFICIDAD
A-Modelode Llave-Cerradura (Lock & Key), propuesto por Emil Fischer en 1890, establece que el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias. La forma y la distribución de cargas del sustrato le permiten "entrar" e interaccionar con el lugar activo de la enzima.

B-Modelo Ajuste Inducido (Induced-fit model), propuesto por Daniel Koshland en 1958. Las interacciones no-covalentes entre...