ADA5 Cuestionario Metabolismo De Proteinas

Bioquímica
ADA5 Cuestionario de metabolismo de proteínas
Facultad de Odontología
Grupo: C
Alumno: Aguilar Jiménez Wilberth Alejandro
Maestra: Sandra Elena Hernández Solís
Fecha de entrega: 4 de octubre 2015
Cuestionario.
 
1.- Con base en su clasificación estructural. Coloque una tabla con la clasificación y estructura de los aminoácidos.
Aminoácido Clasificación Estructura
Glicina,Gly, G Aminoácidos alifáticos
En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.

Alanina, Ala, A
Valina, Val, V
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I
Prolina, Pro, P
Fenilalanina, Phe, F Aminoácidos aromáticos
En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral posee un anillo aromático. La fenialalanina es unaalanina que lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un hidroxila en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.
Tirosina, Tyr, Y
Triptófano, Trp, W
Cisteina, Cys, C Aminoácidos azufrados
Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen átomos de azufre, son la cisteína, que posee un gruposulfhidrilo, y la metionina, que posee un enlace tioéster.
Metionina, Met, M
Serina, Ser, S Aminoácidos hidroxiladosOtros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.
Treonina, Thr, T
Lisina, Lys, K Aminoácidos básicos
Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polaresencontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina
Arginina, Arg, R
Histidina, His, H
Ácido aspártico, Asp, D Aminoácidos ácidos y sus amidas
En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato parresaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.

Asparragina, Asn, N
Ácido glutámico, Glu, E
Glutamina, Gln, Q
2.- Describe cómo se da el enlace peptídico
   En las proteínas, los aminoácidos están unidosuno seguido de otro, sin ramificaciones, por medio del enlace peptídico, que es un enlace amido entre el grupo a-carboxilo de un aminoácido y el grupo a-amino del siguiente. Este enlace se forma por la deshidratación de los aminoácidos en cuestión. Esta reacción es también una reacción de condensación, que es muy común en los sistemas vivientes.
Los enlaces peptídicos no se rompen con condicionesque afectan la estructura tridimensional de las proteínas como la variación en la temperatura, la presión, el pH o elevadas concentraciones de moléculas como el SDS (dodecil sulfato de sodio, un detergente), la urea o las sales de guanidinio. Los enlaces peptídicos pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a la proteína a elevadas temperaturas y condiciones ácidasextremas.
3.- ¿En qué consiste el catabolismo de las proteínas: Desaminación oxidativa, transaminación y descarboxilación? Describe los procesos
Transaminación, consiste en el traspaso del grupo amino de un aminoácido a una molécula llamada α-cetoácido, que lo acepta y se transforma en otro aminoácido. Las transaminaciones son catalizadas por las transaminasas
Desaminación oxidativa, es laliberación directa de los grupos amino de los aminoácidos en forma de NH4+, y así se forman α-cetoácidos. Las desaminaciones son catalizadas por deshidrogenasas y producen coenzimas reducidos (NADH) que pueden entrar a la cadena respiratoria. El NH4+ formado se convierte en urea en la mayoría de vertebrados terrestres (ureotélicos), por medio del ciclo de la urea, y posteriormente es excretado. Otra...