Alosterismo

Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro ligando en un sitio distinto de la molécula.Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. El alosterismo juega un papelcrucial en muchos procesos biológicos fundamentales, incluyendo la señalización celular y la regulación del metabolismo, entre otros. Las enzimas alostéricas no necesitan ser oligómeros como sepensaba anteriormente,1 y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería en enzimas de una sola subunidad.2
Mientras que los enzimas sin dominios acoplados o subunidades muestran una cinética deMichaelis-Menten, la mayoría de los enzimas alostéricos tienen varios dominios o subunidades acoplados y muestran una unión cooperativa. En general, la cooperatividad en los enzimas alostéricos muestran unadependencia sigmoidal con respecto a laconcentración de sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos. Esto permite que los enzimas más alostéricos varíen mucho su actividad catalítica enrespuesta a pequeños cambios en la concentración del efector. Las moléculas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efector homotrópico) o alguna otra molécula pequeña (efector heterotrópico),pueden hacer que el enzima sea más o menos activo alterando el equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios de unión para los efectores heterotrópicos, llamados sitios alostéricos,son generalmente independientes del sitio activo todavía acoplado termodinámicamente.
La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) es un modo de regulación de las enzimas porel que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación distante (sitio catalítico) de la enzima. Este concepto lo...