Amilasa 1

Páginas: 6 (1489 palabras) Publicado: 8 de abril de 2015
La amilasa, denominada también sacarosa o ptialina, es un enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 7.Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia).

Clasificación:

α-amilasa
Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente a funcionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde laamilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2.
La amilasa salival es una enzima que posee la misma especificidad que la amilasa del jugo pancreático: reduce el almidón a moléculas de oligosacáridos.

El pH óptimo de la amilasa salival es de alrededor de 7.pero laenzima es activa a un pH de entre 4 a 11.

La digestión de los carbohidratos comienza en la boca, donde los alimentos se mezclan con la milasa salival (ptialina) que degrada los enlaces alfa 1,4 del almidón liberándose Maltosa,lucosa y dextrinas de almidón que poseen todos los enlaces alfa 1, 6 de la amilopectina.

El almidón es una mezcla de dos polisacáridos, amilosa(10-20%) yamilopectina(80-90%), ambos formados por unidades de glucosa


β-amilasa
Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompieruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasapara degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 4 - 5.

γ-amilasa
Además de romper el último enlace α(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γ-amilasa puede romper los enlaces glicosídicosα(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.

Usos:
La amilasa sirve en el diagnóstico de enfermedades al determinar sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreciónreducida) o también por paperas.
Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen amilasaspero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.
Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones endeterminados procesos industriales .Aportan en la eliminación del polvo y tierra de la ropa que quedan atrapados en el tejido de las telas.
En la maduración de frutas la amilasa es sintetizada durante la maduración, degradando el almidón de las frutas en azúcar, y volviéndolas más dulces.

La a-amilasa salival
La saliva humana es un fluido del cuerpo esencial para la salud y una fuente ideal de...
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