Amino Cidos P Ptidos Y Prote Nas I

08/10/2014

Aminoácidos, Péptidos y
Proteínas

• http://www.ibt.unam.mx/computo/pdfs/met/
sintesis_de_peptidos.pdf
• http://www.quimicaorganica.org/aminoacidos
-peptidos-proteinas/index.php

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Introducción
• El nombre proteína fue
propuesto por el químico
sueco Jakob Berzelius en
1838, para designar a las
“substancias complejas y
ricas en nitrógeno que se
encuentran en las célulasde todas las plantas y
animales”

Definición
• Proteios (gr) = “de primera importancia” 
indica la importancia biológica que desde la
antigüedad se les da a estas sustancias.
• Son macromoléculas formadas por cadenas de
aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos,
sin orden aparente

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Aminoácido

alifáticos
No polares

aromáticos
AA
sin carga
Polares
con carga

con grupos
ácidos
congrupos
básicos

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Aminoácidos con resto no polares

Aminoácidos con resto ácidos

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Aminoácidos con resto básicos

CHO

CO2H
H2 N

H
R

HO

H
CH2OH

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 A pesar de que generalmente los aminoácidos se escriben
con un grupo carboxílico (-CO2H) y un grupo amino (-NH2),
su estructura real es iónica y depende del pH.
 El grupo carboxílico pierde un protón,dando lugar a un ión
carboxilato, y el grupo amino se protona y da lugar a un ión
amonio. A esta estructura se le denomina ión dipolar o
zwitterión.

Punto isoeléctrico
• A pH ácido: prevalece la especie con carga +
• A pH básico: prevalece la especie con carga –
Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es
cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2
2

para un aa neutro

• Punto isoeléctrico:valor de pH al cuál la carga neta del
aminoácido es cero.

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El pH controla la carga de la
glicina: catiónica por debajo
de pH = 2.3; aniónica por
encima de pH = 9.6 y
zwitteriónica entre pH = 2.3
y 9.6. El pH isoeléctrico es
6.0.
El punto isoeléctrico es el
pH al que el aminoácido se
encuentra en equilibrio
entre las dos formas, como
el zwitterión dipolar con
una carga neta de cero.Titulación de aminoácido dibásico
14

IV
12

III
10

pH

8

6

II

4

2

I
0
0

1

2

3

Base añadida (uu. arbitrarias)

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pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)

PI = 6.02

PI = 2.97
PI = 9.74

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SÍNTESIS

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• Amonólisis directa, [ej 1]
Br

NH2
OH

OH

NH3

O

O

Br2/P rojo

OH

O

Desde = cantidad de C

[Ej 1]

O
a-

Br
OH

O

NK

NH2
OH

O
b-H2N-NH2/

O

Desde = cantidad de C

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Uno de los mejores métodos para sintetizar aminoácidos consiste en combinar la
síntesis de Gabriel de aminas con la síntesis malónica de ácidos carboxílicos.

El éster N-ftalimidomalónico se alquila de la misma forma que el
éster malónico.
La hidrólisis y la descarboxilación da lugar a un α-aminoácido
racémico.
Desde 2 C menos

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Ej2
O

NH2

O

OH

O
N

H

O
O

O

O
H3O+/f
Cl

+

Na EtO

-

AB

SN2

Ej 2
O

O

N

KOH

H

N-K+

- H2O
O

O
Br

OEt

EtO
O

Br2

OEt

EtO

O
O

O

O

EtO
O
N
O

O

EtO

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Mediante la síntesis de Strecker se puede obtener una gran
variedad de aminoácidos a partir de aldehídos apropiados.

El mecanismo es similar al de la formación de una
cianohidrina, excepto en que en la síntesis deStrecker el ión
cianuro ataca a la imina en lugar de al aldehído.
Desde 1 C menos

Ej 3
NH3

O

OH
H
O

NH3
HCN
H2 O

H 3 O+
NH2

C
N

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PROPIEDADES

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OTRAS PROPIEDADES QUÍMICAS
• Reacción con ácido nítrico: identificación de
aa aromáticos.
• Reacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4dinitro benceno): forma 2,4 dinitro
fenilderivados de color amarillo a rojo.

29PEPTIDOS

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Formación del enlace peptídico

aa N-terminal
R

O

R

H
N

OH

H2 N

N
H
O

R

O
n

aa C-terminal

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Enlace peptídico
• Es muy fuerte y resistente que se comporta
como un doble enlace y no permite el giro.

• Los átomos unidos al carbono y al nitrógeno
que forman el enlace pepitico están todos en
un mismo plano….

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Se nombran desde el...