aminoacido y proteinas

Bioquímica
Tema 2
Aminoácidos y proteínas

Lic. Alejandro Llanes Mazón
thyngum@gmail.com

Aminoácidos de
importancia biológica

Aminoácidos que forman las proteínas
 Aunque existen muchos aminoácidos en la naturaleza, 20 de ellos son los predominantes en
las proteínas (aminoácidos convencionales).
Nombre

Código de
tres letras

Código de
una letra

Código de
tres letrasCódigo de
una letra

Alanina

Ala

A

Metionina

Met

M

Cisteína

Cys

C

Asparagina

Asn

N

Aspartato

Asp

D

Prolina

Pro

P

Glutamato

Glu

E

Glutamina

Gln

Q

Fenilalanina

Phe

F

Arginina

Arg

R

Glicina

Gly

G

Serina

Ser

S

Histidina

His

H

Treonina

Thr

T

Isoleucina

Ile

I

ValinaVal

V

Lisina

Lys

K

Triptófano

Trp

W

Leucina

Leu

L

Tirosina

Tyr

Y

Nombre

 Algunos autores incluyen también a la selenocisteína (Sec/U) y la pirrolisina (Pyl/O) en esta
lista de aminoácidos convencionales.

Aminoácidos que forman las proteínas
 Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas son α-aminoácidos, pues los
grupos –COO– y–NH3+ están unidos al Cα; los restantes átomos de C (Cβ, Cγ, etc.) forma
parte de la cadena lateral (R).

 El Cα de la mayoría de los α-aminoácidos es quiral, de manera que estos existen en la
forma de una pareja de estereoisómeros (D y L).

L-Alanina

•

D-Alanina

En las proteínas se encuentran casi exclusivamente los estereoisómeros L, salvo
algunas pocas excepciones.

Aminoácidosque forman las proteínas
 Los aminoácidos que forman las proteínas se diferencian por la naturaleza química de sus
cadenas laterales.
 Los aminoácidos apolares tienen cadenas laterales alifáticas y participan mayormente en
interacciones hidrofóbicas.

Glicina
(Gly, G)

Alanina
(Ala, A)

Valina
(Val, V)

Prolina
(Pro, P)

Metionina
(Met, M)

Leucina
(Leu, L)

Isoleucina(Ile, I)

Aminoácidos que forman las proteínas
 Los aminoácidos aromáticos tienen un grupo fenilo o derivado en su cadena lateral (grupo
indol en el caso del triptófano).

Fenilalanina
(Phe, F)

Tirosina
(Tyr, Y)

Triptófano
(Trp, W)

 La presencia de grupos aromáticos sustituidos en la cadena lateral le confiere propiedades
singulares a estos aminoácidos:
•

Son ligeramentemás polares que los aminoácidos hidrofóbicos.

•

Sus cadenas laterales son relativamente voluminosas.

•

Son los responsables de que las proteínas absorban luz en la región UV (~280 nm).

Aminoácidos que forman las proteínas
 Los aminoácidos polares sin carga tienen grupos polares no cargados en su cadena lateral,
los cuales no se ionizan en solución, pero participan eninteracciones electrostáticas.

Serina
(Ser, S)

Treonina
(Thr, T)

Cisteína
(Cys, C)
Asparagina
(Asn, N)

 La cisteína es uno de los dos aminoácidos
que contienen azufre (S), en este caso en
forma de un grupo tiol (–SH).
•

Dos grupos tioles de dos Cys pueden
unirse para formar un tipo de enlace
covalente conocido como puente
disulfuro, que también se encuentra
en las proteínas.Glutamina
(Gln, Q)

Aminoácidos que forman las proteínas
 Los aminoácidos polares con carga son aquellos que tienen un grupo polar ionizable en su
cadena lateral.
•

Aminoácidos ácidos (con carga negativa) debido a un grupo –COO–.

•

Aminoácidos básicos (con carga positiva) debido a un grupo –NH3+ o derivado
(guanidinio en el caso de arginina e imidazol en el caso de histidina).Aspartato
(Asp, D)

Glutamato
(Glu, E)
Lisina
(Lys, K)

Histidina
(His, H)
Arginina
(Arg, R)

Péptidos y cadenas
polipeptídicas

Enlace peptídico
 El enlace peptídico es el enlace que se forma al unirse el grupo –NH2 de un aminoácido
con el –COOH de otro, con la pérdida de agua:

 Cuando se unen varios aminoácidos se forma un péptido ó cadena polipeptídica:

...