aminoacido

1 Introducción
Las proteínas constituyen gran parte del cuerpo animal: lo mantienen como unidad y lo hacen funcionar. Se las encuentra en toda célula viva. Son el material principal de la piel. Los músculos, tendones, nervios y la sangre, enzimas, anticuerpos y muchas hormonas.
Desde un punto de vista químico, las proteínas son polímeros grandes. Son poliamidas y los monómeros de los cualesse derivan son los ácidos α-aminocarboxílicos. Una sola molécula proteínica contiene cientos, e incluso miles, de unidades de aminoácidos, que pueden ser de unos 20 tipos diferentes [1].
El termino aminoácido define a cualquier molécula que contiene un grupo amino y un grupo acido; sin embargo, este término casi siempre para designar un α-aminoácido. [2]
El contenido de proteína y aminoacidospuede determinarse por varias técnicas analíticas e instrumentales. Como técnica rutinaria, la espectroscopia de UV-Vis suele ser un método relativamente rápido de análisis, y un amplio espectro de biomoleculas presenta absorción en el rango del visible – ultravioleta.
Las técnicas cromatográficas son técnicas de separación, basadas en la distribución de los analitos en 2 fases de polaridaddiferentes de acuerdo a las propiedades de los analitos. Para biomoleculas, las técnicas más empleadas son la cromatografía liquida de alta resolución (HPLC) y la cromatografía de capa delgada.

2 Materiales y métodos
La metodología seguida, así como los reactivos empleados, fueron los mismos de las guías de laboratorio. Brevemente, se sometió a la prolina y glicina, así como a la albumina yaspartame al test de ninhidrina y Biuret cualitativo. Se cuantificó el contenido de proteína en la clara de huevo por espectroscopia UV-Vis. Se llevó a cabo la separación de una mezcla de aminoacidos por cromatografía en papel. Finalmente se caracterizó la histidina por medio de una titulación con hidróxido de sodio.
3 Resultados y discusión
3.1 Ensayos cualitativos en aminoácidos y proteínas
Lapérdida de los niveles de estructuración superiores al primario (conformación y asociación) se denomina desnaturalización de la proteína. Se conocen casos de desnaturalización reversible e irreversible. Hay numerosos agentes desnaturalizantes, como el calor, pH, sales inorgánicas a concentraciones elevadas, disolventes orgánicos, etc. La desnaturalización conlleva cambios drásticos en laspropiedades físicas de las proteínas: solubilidad, grado de hidratación, índice de refracción, etc. Sus propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales[3].
Por esta razón se sometieron a diferentes ensayos a 2 proteínas y 2 aminoácidos:3.1.1 Reacción con ninhidrina
En la tabla 1 se presentan los resultados de los diferentes ensayos, así como sus observaciones.
Tabla . Observaciones en el análisis cualitativo de aminoácidos y proteínas: Reacción de Ninhidrina
Muestra
Observaciones




Albumina
Al adicionar las gotas de ninhidrina no se observó ningún cambio, pero al calentar esta cambio a un color violeta- rosadocombinado con blanco.
Prolina
La prolina cambio de un color cristalino a un color amarillo oscuro al adicionarle ninhidrina calentarse
Aspartame
El aspartame cambio de un color turbio a un color cristalino al principio del calentamiento y después cambio a un color azul oscuro
Glicina
No se observaron cambios físicos

La ninhidrina (agente oxidante poderoso) es un reactivo muy útil paradetectar aminoácidos, cuando reacciona con un aminoácido forma un compuestos coloreado brillante llamado purpura de Ruhemann, llamado así por su descubridor, Siegfried Ruhemann [4].
El aspartame cambio a un color azul oscuro al calentarse en presencia de la ninhidrina, debido a la formación del compuesto de Ruhemann.
La clara de huevo también cambio a un color morado pero muy poco intenso...