aminoacido

a estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) yla cadena lateral (azul):
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"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionizacióndependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.
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A pH bajo(ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores depH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).Clasificación[editar · editar código]

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena[editar · editar código]Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares ohidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala,A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) yácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los...