Aminoacidos Y Peptidos

AMINOACIDOS
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Cα) en un aminoácido son (1) el grupo carboxilo, (2) un grupo amino, (3) un átomo de hidrógeno y (4) una cadena lateral, que se representa como R y que es característica de cada AA (Figura 1). Constituye unaexcepción el AA prolina, con un anillo pirrolidínico, que puede considerarse como un α-aminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral (Figura 2). En todos los AA proteicos, excepto Gly, el carbono α es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L. Los AA poroteicos soninvariablemente de la serie L (Figura 3). En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles. Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Sedistinguen por tanto los AA proteicos y los AA no proteicos.

AMINOACIDOS PROTEICOS
Los AA proteicos se dividen en dos grupos: (1) los AA codificables o universales, que permanecen como tal en las proteínas, y (2) los AA modificados o particulares, que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas. Los AA proteicos codificables son 20: Alanina (Ala, A),Arginina (Arg, R), Asparragina (Asn, N), Aspártico (Asp, D), Cisteína (Cys, C), Fenilalanina (Phe, F), Glicina (Gly, G), Glutámico (Glu, E), Glutamina (Gln, Q), Histidina (His, H), Isoleucina (Ile, I), Leucina (Leu, L), Lisina (Lys, K), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Serina (Ser, S), Tirosina (Tyr, Y), Treonina (Thr, T), Triptófano (Trp, W) y Valina (Val, V). De estos 20 AA, la mayoría puedenser sintetizados por el hombre, pero hay algunos que no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales. Son AA esenciales Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Thr, Met, Lys. Los AA proteicos se clasifican en función de la naturaleza y propiedades de la cadena lateral R. Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos: 1.- NEUTROS O ALIFATICOS: En ellos la cadena laterales un hidrocarburo alifático. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las Aminoácidos y péptidos 1

proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I (Figura 4). 2.- AROMATICOS: La cadena laterales un grupo aromático: benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores (Figura 5). 3.- HIDROXIAMINOACIDOS: Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S (Figura 6). 4.- TIOAMINOACIDOS: Contienen azufre.Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro (Figura 7). 5.- IMINOACIDOS: Tienen el grupoα-amino sustituído por la propia cadena lateral, formando un anillo pirrolidínico. Es el caso de la P (Figura 2). 6.- DICARBOXILICOS Y SUS AMIDAS: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E). Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q) (Figura 8). 7.- DIBASICOS: La cadena lateral contiene grupos básicos (Figura 9). El grupo básico puede ser un grupo amino (K),...