Aminoacidos y proteinas

Actividad Pre laboratorio

1) Propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos y proteínas. Solubilidad, pH, pKa, isómeros ópticos.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad dedesviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

Elcomportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende aadoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

2) Fundamento básico de los aminoácidos y proteínas. Clasificación, método de separación, cromatografía de papel (monodimensional – bidimensional), electroforesis (libre y de zona).

Los aminoácidos se puedenclasificar:

- Según presencia o no en las proteínas:
Proteicos: se obtienen de la hidrólisis de proteínas y pueden ser codificables y no codificables.
No proteicos: no se obtienen por hidrólisis de proteínas.

- Según la naturaleza química de la cadena lateral:
AAs Alifáticos: Gly, Ala, Val, Leu, Ile.
AAs Aromático: Phe, Tyr, Trp.
AAs Hidroxilados: Ser, Tyr, Thr.
AAs Azufrados: Cys, Met.AAs Acidos y Amidas: Asp, Asn, Glu, Gln.
AAs Básicos: Lys, Arg, Hys.
AAs Iminoacido: Pro.

- Según la polaridad de la cadena lateral:
Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos:
Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estosaminoácidos son menos solubles en el agua que los aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.

Aminoácidos con grupos R polares sin carga:
Estos aminoácidos son relativamente más solubles en el agua que los aminoácidos anteriores.Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). La glicola, a veces se clasifica como una aminoácido no polar. La cistina y latirosina poseen las funciones mas polares de esta clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.

Aminoácidos con grupos R cargados positivamente:
Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí seencuentran la lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50 % de las moléculas de la histidina, poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las moléculas poseen carga positiva.

Aminoácidos con grupos R cargados negativamente:
Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y glutámico, cada uno de los cuales posee un...