Aminoacidos y proteinas

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA QUIMICA

Curso: Química Orgánica II

Tema: AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Integrantes:

Horario: Miércoles de 11-2 pm

Docente:
Ing. Viorica Stanciuc Stanciuc

Bellavista, Miércoles 23 de Junio del 2010

PRACTICA Nº7
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
1. OBJETIVO

• Obtener un compuesto diazo eidentificarlo a través de las propiedades químicas del grupo.

2. MARCO TEORICO

2.1. Estructura

2.1.1. Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de suscaracterísticas más importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puededecir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.



2.1.2. Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Losmotivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa: Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å.
La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espaciolibre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en(n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructuramuy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.

2.1.3. Estructura terciaria
Es el modoen que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas,de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

2.1.4. Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,...