Aminoacidos y proteinas

Aminoácidos y proteínas
Las proteínas son los principales polímeros estructurales y funcionales en los seres vivos, cumpliendo con algunos de sus objetivos como la transmisión nerviosa, la contracción muscular, coagular la sangre, entre otras. Todas estas proteínas son sintetizadas como polipéptidos lineales, que son una secuencia de aminoácidos unidos en una estructura poliamida lineal, peroadoptan una forma en 3D para realizar sus funciones u objetivos. Hay 300 aminoácidos presentes en varios sistemas animales, vegetales y microbianos, pero nuestro ADN solo codifica 20 de ellos para aparecer en las proteínas.
Para aislar y caracterizar proteínas, se utilizan diferentes criterios incluyendo masa, carga y estructura tridimensional. La proteómica es un campo emergente de la ciencia queestudia todas las formas de expresión, y los cambios de éstos, de las proteínas en una célula o en un organismo.

AMINOÁCIDOS.
* Estereoquímica: configuración en el α-carbono, D- y L- isómeros.
Cada aminoácido tiene un carbono central, denominado “carbono α”, al cual se le enlazan 4 grupos:
* Un grupo amino básico (---NH2)
* Un grupo carboxilo àcido (---COOH)
* Unátomo de hidrógeno (---H)
* Una cadena lateral distintiva (---R)
De los 20 aminoácidos, la prolina no es un α-aminoácido, sino un α-iminoácido; exceptuando a la glicina, todos los aminoácidos contienen al menos un átomo de carbono asimétrico (el carbono α) dando así, dos isómeros ópticamente activos (o sea que pueden desviar el plano de la luz polarizada), los cuales se denominan“esteroisómeros” o “enantiómeros”, los que se dice que son quirales, que significa mano. Esto quiere decir que los isómeros son superponibles como la mano derecha e izquierda, de ahí D- (dextro: derecha) y L- (levo: izquierda).
Todos los aminoácidos en las proteínas son de configuración L- porque son biosintetizadas por enzimas que insertan solamente L- aminoácidos en las cadenas de péptidos.
* Clasificaciónde los aminoácidos según su estructura.
Las propiedades de cada aa dependen de su cadena lateral (---R), que son los grupos funcionales que determinan la estructura, la función y carga eléctrica de las proteínas. Es importante conocer las propiedades de estas cadenas para comprender los métodos de análisis, purificación e identificación de las proteínas.
Los aa con cadena lateral con cargapolar o hidrofílicos, se encuentran expuestos en la superficie de las proteínas, en cambio los no polares o hidrofóbicos están enterrados en el núcleo de la proteína.
* Aminoácidos alifáticos.
Los aminoácidos alifáticos son Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I) y tienen hidrocarbonos saturados como cadenas laterales. La Gly solo tiene un hidrogeno como cadenalateral, pero como quiera se agrega a este grupo. La Ala, tiene un grupo metilo como cadena lateral, mientras que la Leu e Ile tienen grupos sec- e iso- butilo. Este grupo es hidrofóbico.
* Aminoácidos aromáticos.
La Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y), y el Triptófano (Trp, W), se encuentran enterrados en el interior de la proteína, y se involucran en interacciones hidrofóbicas.
LaTyr tiene un grupo hidroxilo poquito ácido y puede encontrarse en la superficie de las proteínas; la fosforilación reversible del grupo hidroxilo es importante para la regulación del metabolismo.
Estos aa son responsables de la absorción ultravioleta de la mayoría de las proteínas, pero el Trp es el que absorbe mas de los tres.
Estereoquímica
* Cada aminoácido tiene un carbono central alcual se enlazan 4 grupos diferentes.
* Grupo amino básico (-NH2)
* Grupo carboxilo ácido (-COOH)
* Atomo de hidrogeno (-H)
* Cadena Lateral Distintiva (-R)
* Todos los aminoácidos (menos la glicina) contienen por lo menos un átomo de C asimétrico.
* Esto da dos isómeros ópticamente activos (que pueden desviar el plano de la luz plana polarizada).
* Los...