Aminoacidos Y Proteinas

LABORATORIO N° 8

TEMA: AMINOÁCIDOS - PROTEÍNAS

I. OBJETIVOS

* Conocer y determinar las diferentes propiedades físicas y químicas de los aminoácidos y proteínas
* Evaluar mediante pruebas físicas y químicas la presencia de aminoácidos y proteínas de nuestra muestra problema, atravez de pruebas de coloración como el Biuret, Xantoproteica y Millon.
* Analizar a través deprueba de precipitación, como reacciones con sales metálicas, sales neutras, reactiva de alcaloide y reactiva de Nessler.
* Emplear técnicas de reconocimiento de aminoácidos y de proteínas, con las pruebas de coagulación con un ácido diluido

II. FUNDAMENTO TEÓRICO

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen las funciones ácido carboxílico y amino. Dosaminoácidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a través de un enlace amida, formando un dipéptido.  El dipéptido puede incorporar un tercer aminoácido, formando un tripéptido.  Cadenas con más de 50 aminoácidos se denominan proteínas.Se denomina enlace peptídico, al enlace que une los dos aminoácidos para formar el dipéptido.Los aminoácidos se pueden clasificar en α, β o γ-aminoácidos dependiendo dela posición del grupo amino en la cadena carbonada.Son especialmente importantes los α-aminoácidos, puesto que pertenecen a esta familia los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas.  Con excepción de la prolina, estos aminoácidos presentan la siguiente estructura:Con excepción de la Glicina (R=H) los aminoácidos presentan el carbono  asimétrico.  Se observa que todos los aminoácidosobtenidos a partir de proteínas (naturales) pertenecen a la serie L (grupo amino a la izquierda en la proyección de Fischer). |

LOS 20 AMINOÁCIDOS QUE COMPONEN LAS PROTEÍNAS

Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son: Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V),Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H) |

AMINOACIDOS – PUNTO ISOELÉCTRICOLa presencia de grupos acido (-COOH) y básico (-NH2) otorga a los aminoácidos unas propiedades ácido base características. En medios ácidosfuertes, tanto el grupo amino como el grupo ácido se encuentran protonados y el aminoácido tiene la siguiente forma:Al subir el pH se desprotona el grupo más ácido, H de menor pKa, formándose una especie neutra llamada Zwitterión.Cuando el aminoácido se encuentra en medios básicos pierde el protón del grupo amino, dando lugar a la especie desprotonada.Se llama pH isoeléctrico o punto isoeléctrico al pHen el que la concentración de Zwitterión es máxima (el aminoácido no presenta carga neta). Otra definición de punto isoeléctrico es: pH al que la concentración de especies protonadas y desprotonadas se iguala.El pH isoelectrico se calcula como media de pKa,1 y pKa,2, es decir, la media de los pKas de las etapas que forman y descomponen el Zwitterión.SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS – HELL-VOLHARD-ZELINSKY |Los aminoácidos se pueden obtener por halogenación de ácidos carboxílicos, seguida de sustitución nucleófila con amoniaco. La halogenación de la posición a del ácido carboxílico se realiza con la reacción de Hell-Volhard-Zelinsky. La Glicina [3] puede prepararse a partir de ácido etanoico[1].  En la primera etapa el ácido etanoico[1] reacciona con Bromo catalizado con fósforo para formar elácido halogenado en su posición a [2].  La reacción de [2] con dos equivalentes de amoniaco produce mediante SN2 la Glicina [3] más bromuro de amonio. |

SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS – GABRIEL

En esta síntesis se hace reaccionar la sal de la Ftalimida con el estermalónico halogenado. En etapas posteriores se alquila, hidroliza y descarboxila obteniéndose el aminoácido. [1] Desprotonación de la...