aminoacidos

AMINOACIDOS Y PROTEINAS


FUNDAMENTO TEORICO

Aminoácidos

Se hablara ahora de las propiedades físicas y químicas de los aminoácidos, ya que estos constituyen el alfabeto de la estructura de las proteínas y determinan muchas propiedades importantes de las proteínas.


Ésta es la estructura general de los 20 aminoácidos hallados regularmente o corrientemente en las proteínas, llamadostambién aminoácidos corrientes. Excepto la prolina, todos ellos tienen como denominadores comunes un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre e insustituido en el átomo de carbono. Difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales distintivas, llamados grupos R.

Se han propuesto varios métodos para clasificar los aminoácidos sobre la base de sus grupos R. El más significativo sefunda en la polaridad de los grupos R.

Existen cuatro clases principales:

Grupos R no polares o hidrofóbicos.
Polares, pero sin carga.
Grupos R con carga positiva y
Grupos cargados negativamente (a pH 6-7, que es la zona del pH intracelular).

Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras. Recientemente se ha adoptado también un conjunto de símbolos de una letrapara facilitar la comparación de las secuencias aminoácidos de las proteína homólogas.

Características de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad dedesviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero serefiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.


El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra(igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

Proteínas

Péptidos y enlace peptídico

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazandoentre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Dipéptido.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
Oligopéptidos. si el nº de aminoácidos es menor 10.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.
(si el nº de aminoácidos esmayor 10)

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.













Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en unmismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en su composición al azufre y en algunas se observa...