aminoacidos

INTRODUCCIÓN
Los aminoácidos realizan una serie de funciones muy vanadas en el organismo ya
que son usados como bloques constituyentes de proteínas, como precursores de
coenzimas, hormonas, núcleos porfirínicos, neurotransmisores, antibióticos, etc.
En condiciones especiales, cuando hay carencia de reservas energéticas, pueden
incluso ser utilizados como fuente de energía.
La rata deconversión metabólica de los aminoácidos es considerable y se calcula
que un hombre de 70 kg, metaboliza alrededor de 400 g, diarios de proteínas, de
los cuales cerca de un 25% entran en degradaciones oxidativas que confluyen en
el ciclo de Krebs y en consecuencia, son catabolizados hasta CO2 y NH3.
1 Catabolismo
Los aminoácidos pueden ser catabolizados en diferentes circunstancias
metabólicas:Durante el proceso de renovación normal de los tejidos, las proteínas son
degradadas hasta aminoácidos y si estos no se utilizan para sintetizar otras
proteínas, son degradados oxidativamente.
Si la dieta provee más de los aminoácidos necesarios para satisfacer los
requerimientos de la síntesis de proteínas corporales, el exceso se cataboliza
pues el organismo no puede acumularlos.
En ciertascondiciones metabólicas, en las cuales no se permite la utilización
adecuada de los carbohidratos (por ejemplo, diabetes mellitus) o en las cuales
no hay suficientes reservas de polisacáridos (ayuno), las proteínas son
utilizadas como fuentes de energía y los aminoácidos son oxidados
degradativamente.
Generalmente, el catabolismo de los aminoácidos está precedido por la hidrólisis
de lasproteínas que en forma exógena a los tejidos se realiza en el tracto
digestivo por la acción combinada de proteasas como la pepsina (jugo gástrico),
tripsina, quimotripsina, exopeptidasas (jugo pancreático y glándulas del intestino
delgado); los aminoácidos libres resultantes son absorbidos en el intestino delgado
y transportados por la sangre hasta los diferentes tejidos.
La degradación de lasproteínas al interior de la célula (proteólisis endógena) no
se conoce en detalle pero muy seguramente involucra las variadas proteasas
presentes en los lisosomas.
En contraste con lo ya discutido para la degradación de carbohidratos y lípidos, no
es posible incluir todos los aminoácidos en esquemas generales de degradación y

por el contrario existen cerca de 20 sistemas multienzimáticos,uno para cada
aminoácido, que entran en juego en el catabolismo de la cadena carbonada.
1.1 Catabolismo de los grupos -NH2 y -COOExisten cuatro caminos por los cuales se modifican degradativamente los
aminoácidos a nivel de los grupos -NH2 o -COO-.
Decarboxilaclón
Un cierto número de decarboxilasas (clase liasas), catabolizan la siguiente
reacción:

Estas enzimas, que utilizan el fosfatode piridoxal como coenzima, producen a
partir de ciertos aminoácidos aminas con una actividad biológica muy fuerte
(histamina a partir de His, DOPA-amina a partir de dihidrofenilalanina) y cuya
existencia es muy breve en la célula ya que son destruidas por aminooxidasas.
Deaminación no oxidativa
Algunas enzimas presentes en ciertos microorganismos y en vegetales superiores,
catalizan lareacción:

La enzima de este tipo mejor conocida es la aspartasa (clase liasa) que transforma
el ácido aspártico en fumarato.
Transaminación

La reacción general catalizada por las transaminasas (transferasas) tiene como
objeto remover el grupo -NH2 de un aminoácido dado y transferirlo finalmente
sobre un aceptor común (el -cetoglutarato) y el producto posteriormente es
catabolizado. Podemosrepresentar la reacción así:

La mayoría de las transaminasas son más específicas para el -cetoglutarato que
para el aminoácido donador del -NH2 y la reacción es fácilmente reversible pues
el G°’ es cercano a cero. Con varios aminoácidos la reacción produce cetoácidos que son metabolitos del ciclo de Krebs o fácilmente llegan a serlo, tal
como se observa en las siguientes transaminaciones:...