aminoacidos
Páginas: 6 (1317 palabras)
Publicado: 27 de noviembre de 2013
SINTESIS DE AMINOACIDOS
Reacciones generales de aminoácidos:
Trasnominación, desafinación y descarboxilación
Estos son los tres tipos de reacciones más generales de los Aminoácidos. El fosfato de piridoxal, un derivado de la vitamina B6, actúa como coenzima en dos de esas reacciones.
1. TRANSAMINACIONES
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un a-aminoácido a una-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el 2º en un α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos cederán su grupo amino al α-cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al a-cetoácido correspondiente.
Hay dostransaminasas, GOT y GPT, cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.
GPT o ALAT
Glutamato + Piruvato ==================α-Cetoglutarato + Alanina
GOT o ASAT
Glutamato + Oxalacetato ================= α-Cetoglutarato + Aspártico
El GLU puede deshacerse fácilmente del grupo amino mediante una desaminación.
2. DESAMINACION OXIDATIVA
El AA pierde el grupo amino y pasa a -cetoácido. Esta reacción reversible puede convertir el GLU en α-cetoglutarato para su degradación, pero también puede sintetizar GLU.
Luego es unareacción que actuará en sentido degradativo o en sentido biosintético según las necesidades celulares.
3. DESCARBOXILACION
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc.): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc. Desde la TYR, por descarboxilación y otrasreacciones, se producen la familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
Animación reductora:
Animación reductora de cetonas y aldehídos es uno de los mejores métodos para la síntesis de aminas. También se forma aminoácidos.
Cuando se trata de un α-cetoácido con amoniaco, la cetona se forma paratransformar una imina.
Las imina se reduce a amina mediante hidrogeno y un catalizador de paladio.
En estas condiciones el ácido carboxílico no se reduce.
Esta síntesis completa se lleva a cabo en un solo paso tratando el α-cetoácido con amoniaco e hidrogeno en presencia de paladio como catalizador.
El producto es un α-aminoácido racémico. En la reacción siguiente se muestra la síntesis dela fenilalanina racémica a partir del ácido 3-fenil-2-oxopropanoico.
La aminación reductora se asemeja a la síntesis biológica de los aminoácidos, por lo que se puede denominar síntesis biomimética. La biosíntesis comienza con la Aminación reductiva del ácido α-cetoglutarico, utilizando ion amonio como precursor del grupo amino y NADH como agente reductor. El producto se esta reacción,catalizada por una enzima, es el enantiómero L puro del ácido glutámico.
En la biosíntesis de otros aminoácidos se utiliza acido de L-glutámico como precursor del grupo amino. A esta reacción, en la que un grupo amino se mueve de una molécula a otra, se la denomina transaminación y a los enzimas que catalizan estas reacciones se denomina transaminasas.
Aminoácidos directos de ácidos α- halogenados:En este método el átomo de halógeno de un α- halogenoácido es sustituido por el grupo amino al tratar dicho acido con amoniaco. En la práctica se emplea un exceso de para prevenir la formación de un derivado disustituido del amoniaco.
Uno de los métodos más antiguos comienza con la α-bromación de un ácido carboxílico por tratamiento con Br2 y PBr3 (La reacción de Hell-Volhard-Zelinsky)....
Reacciones generales de aminoácidos:
Trasnominación, desafinación y descarboxilación
Estos son los tres tipos de reacciones más generales de los Aminoácidos. El fosfato de piridoxal, un derivado de la vitamina B6, actúa como coenzima en dos de esas reacciones.
1. TRANSAMINACIONES
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un a-aminoácido a una-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el 2º en un α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos cederán su grupo amino al α-cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al a-cetoácido correspondiente.
Hay dostransaminasas, GOT y GPT, cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.
GPT o ALAT
Glutamato + Piruvato ==================α-Cetoglutarato + Alanina
GOT o ASAT
Glutamato + Oxalacetato ================= α-Cetoglutarato + Aspártico
El GLU puede deshacerse fácilmente del grupo amino mediante una desaminación.
2. DESAMINACION OXIDATIVA
El AA pierde el grupo amino y pasa a -cetoácido. Esta reacción reversible puede convertir el GLU en α-cetoglutarato para su degradación, pero también puede sintetizar GLU.
Luego es unareacción que actuará en sentido degradativo o en sentido biosintético según las necesidades celulares.
3. DESCARBOXILACION
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc.): histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc. Desde la TYR, por descarboxilación y otrasreacciones, se producen la familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina y ésta se convierte en Serotonina.
Animación reductora:
Animación reductora de cetonas y aldehídos es uno de los mejores métodos para la síntesis de aminas. También se forma aminoácidos.
Cuando se trata de un α-cetoácido con amoniaco, la cetona se forma paratransformar una imina.
Las imina se reduce a amina mediante hidrogeno y un catalizador de paladio.
En estas condiciones el ácido carboxílico no se reduce.
Esta síntesis completa se lleva a cabo en un solo paso tratando el α-cetoácido con amoniaco e hidrogeno en presencia de paladio como catalizador.
El producto es un α-aminoácido racémico. En la reacción siguiente se muestra la síntesis dela fenilalanina racémica a partir del ácido 3-fenil-2-oxopropanoico.
La aminación reductora se asemeja a la síntesis biológica de los aminoácidos, por lo que se puede denominar síntesis biomimética. La biosíntesis comienza con la Aminación reductiva del ácido α-cetoglutarico, utilizando ion amonio como precursor del grupo amino y NADH como agente reductor. El producto se esta reacción,catalizada por una enzima, es el enantiómero L puro del ácido glutámico.
En la biosíntesis de otros aminoácidos se utiliza acido de L-glutámico como precursor del grupo amino. A esta reacción, en la que un grupo amino se mueve de una molécula a otra, se la denomina transaminación y a los enzimas que catalizan estas reacciones se denomina transaminasas.
Aminoácidos directos de ácidos α- halogenados:En este método el átomo de halógeno de un α- halogenoácido es sustituido por el grupo amino al tratar dicho acido con amoniaco. En la práctica se emplea un exceso de para prevenir la formación de un derivado disustituido del amoniaco.
Uno de los métodos más antiguos comienza con la α-bromación de un ácido carboxílico por tratamiento con Br2 y PBr3 (La reacción de Hell-Volhard-Zelinsky)....
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.