aminoacidos

Aminoácidos y Péptidos, Proteínas

Aminoácidos: a-aa proteicos, fuente, estructura, grupo funcional.
Las proteínas son macromoléculas de alto peso molecular formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. El contenido de nitrógeno de muchas proteínas es de 16 %, por lo que la cantidad de proteína se puede estimar multiplicando el contenido de nitrógeno por 6,25 (100/16). Algunasproteínas pueden contener azufre, hierro, cobre, magnesio, fósforo (fosfoproteínas), glúcidos (glicoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas). Tienen pesos moleculares que varían de 6000 a 7.000.000, por hidrólisis liberan aminoácidos, que se pueden considerar como los sillares primarios de las moléculas proteicas. El alfabeto de la molécula proteica está constituido por 20aminoácidos, que se pueden ordenar para formar un poli péptido, de hasta mil aminoácidos de largo.
Los aminoácidos poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) sobre el carbono (central) y una cadena lateral o grupo R (resto o residuo) de aminoácidos.

Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el carbono es asimétrico y permite la existenciade isómeros ópticos. Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central) en los aminoácido, aunque solamente la estructura L, se encuentra en las moléculas proteicas. La imagen óptica de la estructura L, el isómero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. Sin embargo, los D-aminoácidos se encuentran naturalmente en antibióticos y paredescelulares de bacterias.


 
A los aminoácidos (A-A) se les ha asignado un símbolo formado por tres letras, que se emplean para designar la composición y la secuencia de A-A en las cadenas poli peptídicas. La forma más significativa de clasificación de los diversos A-A se basa en la polaridad del grupo R, cuando se hallan en disolución acuosa a pH 7.0. Las cadenas laterales hidrofóbicas apolaresapenas son solubles en agua, mientras que las cadenas laterales hidrofilicas sí lo son. Las cadenas laterales hidrofílicas a su vez se clasifican en neutras, ácidas y básicas.
En las proteínas las cadenas hidrofílicas se encuentran expuestas al agua, mientras que las hidrofóbicas se hallan ocultas en el interior de la molécula proteica.
Nomenclatura Común
La Nomenclatura IUPAC es un sistemade nomenclatura de compuestos químicos y de descripción de la ciencia y de la química en general.

Las reglas para nombrar compuestos orgánicos e inorgánicos están contenidas en dos publicaciones, conocidas como el Libro Azul y el Libro Rojo, respectivamente. Una tercera publicación, conocida como el Libro Verde, describe las recomendaciones para el uso de símbolos para cantidades físicas (enasociación con la IUPAP), mientras que el cuarto, el Libro Dorado, contiene las definiciones de un gran número de términos técnicos usados en química. Una compilación similar existe para la bioquímica (en asociación con el IUBMB), el análisis químico y la química macromolecular.
Estos libros están complementados por unas cortas recomendaciones para circunstancias específicas las cuales son publicadasde vez en cuando en la Revista de Química Pura y Aplicada.

Los aminoácidos como anfolitos
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases, son anfolitos. Las moléculas que contienen grupos de polaridad opuestas se conocen como zwiteriones o iones dipolares.
 
          De acuerdo con su composición, los aminoácidos son muy solubles en agua y muy insolubles en solventes orgánicos.
 Alrededor de pH 7.0, que es el valor fisiológico para la mayoría de los seres vivos, el grupo carboxilo está disociado, formando al anióncarboxilato (COO-) y el grupo amino está protonado (NH3+):
 
 

 
 
En las proteínas, casi todos los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos que las componen, están combinados formando el enlace peptídico y, por tanto, no están disponibles para...