Aminoacidos

AMINOACIDOS
Los aminoácidos son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Son compuestos cristalinos que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico débil, amina (-NH2), unido al carbono a (el carbono a de un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-aminoácidos y se considera que son neutros.
Estas son lascaracterísticas generales, naturalmente aparecen excepciones como el que en la molécula existe algún tipo de ácidos más, que da lugar a los denominados aminoácidos ácidos, o que prestan algún grupo amino más, los denominados aminoácidos básicos, o que incluso incorporan en la estructura molecular otros elementos, como el azufre (S) y que se denominan aminoácidos azufrados, o que en lugar de teneruna estructura molecular lineal tenga una configuración cíclica en la que se sitúan los aminoácidos aromáticos y los denominados aminoácidos de cadena, así como también, que la posición del grupo no sea en a. Finalmente la prolina, que en realidad no es un a-aminoácido, pues el carbono adyacente al de la función carboxilo posee un grupo imino (=NH); por tanto, la prolina es un iminoácido.
Lasestructuras de los aminoácidos son ópticamente activas, es decir, que pueden rotar el plano de luz polarizada en diferente dirección dependiendo del estereoisómero que se trate. Entre ellos hay que distinguir entre los que rotan el plano hacia la izquierda, levorrotatorios, levógiros o L, y los que lo hacen hacia la derecha, dextrorrotatorios, dextrógiros o D. En la naturaleza encontramos una mezclade ambos que se denomina racémica, pero los aminoácidos que forman las proteínas son, la gran mayoría, L.
Estructura molecular
La estructura de las proteínas es muy compleja, razón por la cual resulta conveniente describirla considerando distintos niveles de organización:
Estructura Primaria
Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que componen la molécula y al ordenamiento osecuencia de esas unidades en la cadena polipeptídica. La unión peptídica sólo permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no presentan ramificaciones.
Estructura Secundaria
A medida que la longitud de las cadenas va aumentando y en función de las condiciones físicoquímicas del medio, se conforma la estructura secundaria, que es la disposición espacial regular, repetitiva, que puedeadoptar la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno. En este caso suelen darse dos tipos de enlace:
* Hélice a: las cadenas de aminoácidos tienen varios centros polares y, debido a esto, la fibra suele enrollarse dando lugar a una hélice que se estabiliza formando enlaces intramoleculares con puentes de hidrógeno.
* Lámina b: las cadenas de péptidos se unenformando filas paralelas que se estabilizan de manera intermolecular mediante puentes de hidrógeno.
Estructura Terciaria
Es la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, aparece a partir de que la hélice a se vuelve a enrollar. Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls ya puentes disulfuro.
Estructura Cuaternaria
Son estructuras de carácter oligomérico, que están compuestos por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria. Se aplica sólo a proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de hidrógeno, atraccioneselectrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.). Un ejemplo de este tipo de estructura es la hemoglobina que está compuesta por cuatro subunidades de mioglobina.
Quiralidad (química)
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Moléculas quirales: imagen especular de sí misma mas no superponible.
La quiralidad es...