Aminoacidos

Aminoácidos:
Unidad que forma proteínas
Unidas entre sí por enlaces covalentes
Diferencias entre proteínas por la secuencia de aa que los forman
Existen 20 L alfa aminoácidos
Se clasifican en polares y no polares, aa básicos, ácidos o neutros, si se sintetizan o no en el cuerpo
Estereoquímica:
Estudia las estructuras en 3D
Estereoisómeros: 2 o más sustancias que contienen la mismafórmula condensada y se diferencian por la orientación espacial de sus átomos.
Enlace peptídico: unión del grupo carboxilo con el nitrógeno del siguiente grupo amino
Enlace tipo amida: enlace que tiene resonancia, rigidez.
Péptidos: formados por la unión de aa mediante un enlace peptídico.
Polipéptido (20-50 aa)
Oligopéptido (menos de 10-20 aa)
Dipéptidos (2 aa)
Tripéptidos (3 aa)
Tetrapéptidos(4 aa)
Los aminoácidos unidos se llaman residuos de aminoácidos
Inician: amino terminal
Finalizan: carboxilo terminal
Proteínas
Largas cadenas de aminoácidos que se pliegan con una estructura definida. Son responsables de la mayoría de las funciones químicas.
Funciones:
Catálisis
Transporte
Estructura
Almacenamiento
Movimiento
Detoxificación
Defensa
Regulación
Estructura de lasproteínas:
Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica
Primaria: secuencia de aminoácidos
Secundaria: plegamiento local
Terciaria: plegamiento global
Cuaternaria: organización multimérica de varias cadenas
Secundaria:
1. Se pliega en forma helicoidal con giro (derecha) que contiene 3.6 aa por vuelta.
2. Hoja plegada beta tiene apariencia de zigzag con R proyectadas por encima y por debajode la plana de cadenas polipeptidicas.
Terciaria:
1. Estructura 3D
2. Interacciones débiles, iónicas, hidrofóbicas, enlaces de hidrogeno
Cuaternaria:
1. Asociación no covalente de varias cadenas polipeptidicas
2. Ventajas: mayor estabilidad, regulación alostérica
3. Estabilidad
Las proteínas solo funcionan cuando están plegadas en su estructura original o conformación nativa.
Proteínasglobulares
Proteínas fibrosas
Forma más o menos esférica
Forma alargada
Rica en estructura secundaria
Unidades repetidas de estructura secundaria
Flexible y dinámica
Resistentes e insolubles
Múltiples funciones
Ejemplos: colágeno, queratina, elastina
Ejemplos: Hb, Ig, Enzimas


Holoproteinas: se distinguen entre sí por sus propiedades físicas y químicas.
Albumina
GlobulinasGluteinas
Prolaminas
Protaminas
Histonas
Escleroproteinas
Heteroproteinas: se distinguen entre sí por la naturaleza de su grupo prostético (porción no aminocídica)
Nucleoproteínas
Lipoproteínas
Glucoproteinas
Fosfoproteínas
Cromoproteínas
Hemoproteinas
Flavoproteinas
Enzimas
Catalizadores de las reacciones biológicas.
Alto grado de especificidad
No sufren modificación al final de lareacción
No cambia la constante de equilibrio
Actúan en condiciones moderadas de presión y temperatura
PROENZIMAS o ZIMOGENOS
Enzimas que se sintetizan de forma inactiva, pero se activan al eliminar un fragmento peptídico de la molécula.
Ejemplo: pepsinógeno
ISOENZIMAS
Proteínas con diferente estructura pero catalizan la misma reacción
ENZIMAS
Holoenzimas: complejo funcional constituido por unapoenzima y su coenzima característica
COENZIMAS
No son proteínas
Moléculas orgánicas
Unión débil
Termoestables
No son específicos
Actúan como transportadores
Tienen diferente estructura a los sustratos
Elevada movilidad de electrones
Clasificación de las enzimas:
Grupo 1 oxidorreductasas: catalizan Rx oxidorreducción
Deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas ycatalasas
Gpo 2 transferasas: catalizan Rx de transferencia
Cinasas, aminotransferasas
Gpo 3 hidrolasas: catalizan Rx de hidrolisis
Tripsina, pepsina, papaína, fosfatasas, eterhidrolasas, péptido hidrolasas
Gpo 4 liasas: catalizan Rx de + ó – de grupos
Descarboxilasas, aldolasas, anhidrasa carbónica, fumarasa
Gpo 5 isomerasas: catalizan la reorganización intramolecular
Mutasas, epimerasas...