Aminoacidos

•clasificación de aminoácidos: Clasificación según su cadena lateral:
A) Aminoácidos alifáticos o hidrofóbicos: (PeGAVaLe)
-Glicina (a.a. más pequeño con un H+ en el R)
-Alanina (en el R un grupo metilo”CH3”)
-Valina (en el R posee un grupo Propil “CH3=CH-CH3”)
-Leucina (Su R es no polar, un grupo isobutilo “2-metilpropilo”)
-Isoleucina (En su cadena lateral hay un grupo sec-butilo“1-metilpropilo”)
-Prolina (iminoacido).

B) Aminoácidos alifáticos o hidrofilicos: (Ser 3)
-Serina y treonina (poseen grupos hidroxilos “OH-”)

C) Básicos (Diaminicos y monocarboxilos): (LArH)
-lisina (en el R hay un grupo amino protonable)
-arginina (tiene un grupo guanidinico mas los aminos, siendo en total 3)
-histidina (cadena lateral de imidazol)

D) Ácidos: ácido aspártico y ácidoglutámico.

E) Aromáticos: (Fe TripTica)
-Tirosina: Asociado al grupo aromático hay un grupo hidroxilo.
-Fenilalanina: En el R se encuentran un grupo fenilo mas uno aromático.
-Triptofano: El R es un grupo aromatico idol mas un grupo metilo o metileno (CH3o CH2).

F) Azufrados:
-Cisteina , Cistina (dimero de Cys unido por puentes disulfuro)
-Metionina (con un grupo sulfidrilo).

ESENCIALESValina (Val)
Leucina (Leu)
Isoleucina (Ile)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Y solo en niños:
Histidina (His)
Arginina (Arg)
NO ESENCIALES 
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteina (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)

•desarrollar un dipeptido.Aminoácido no polar-aminoácido azufrado.
•tripeptido de un aminoácido polar, uno aromático y uno alifático. Dibujar en su forma zwitterion
• como se define punto isoeléctrico:
El Punto Isoeléctrico (IEP) está definido como el pH en el cual las cargas positivas igualan a las cargas negativas y no existe movimiento en un campo eléctrico
• a que se refiere a estructura primaria, secundaria,tercearia y cuaternaria:


ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCEARIA Y CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares. 

ESTRUCTURA PRIMARIA:


Viene determinada por lasecuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el numero de aminoácidos presentes y el orden en el que están enlasados.La asociación de varias cadenas polipeptidicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.Conocer la estructura primaria no solo es importante sino entender su función,sino también el estudio de las enfermedades genéticas, esta estructura essiempre desde un grupo de amino-terminal hasta el carbixilo final.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: 



Es el plegamiento que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de enlace de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptidico.Los puentes de hidrogeno que se establecen entre los estables.Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternario formadosentre el grupo-NH de un enlace peptidico y el grupo-C=0 del cuarto aminoácido.

ESTRUCTURA TERCEARIA:



Representacion de la estructura tridemencional de la mioglobina, es el modo que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. Esta se realiza de manera que los animoacidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Además estabiliza los enlaces covalentesentre cys ,puentes de hidrogeno entre cadenas laterales.

ESTRUCTURA CUATERNARIA:

Afecta la dispocision de varias cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la gama de de proteínas oligomericasEs el nivel ma complejo la cual tiene proteínas complejas con las enzimas y anticuerpos esta representa algunas proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptidica y la que va a ser forma a...