aminoacidos

AminoácidosUnidades estructurales principales de las proteínas.Hay 20 aminoácidos principales encontrados en las proteínas.Estructura: Carbono Alfa Nota: La Glicina es el único aminoácido que en vez de tener un El Grupo R da las sustituyente en el grupo R tiene características solo un H. principales a los aminoácidosIsomeríaCentro quiral: Carbono alfa en él cuál los grupos de un aminoácidopuedentomar distintos ordenamientos. Todas las moléculas con centro quiral sonópticamente activas, esto quiere decir que hacen girar el plano de la luzpolarizada.Sistema D, L: Sistema postulado por Fischer (viejo ql ocioso xD) el cuál sebasa en la posición que presentan los componentes de en este caso elaminoácido.
Isomería Cis – Trans: Cis hace referencia que los sustituyentes van al mismo lado deldoble enlace, en cambio Trans al lado opuesto del doble enlace. Aminoácidos actuando como Ácido-Base Al disolverse un aminoácido en agua, este se encuentra en solución en forma del ión dipolar(zwitterion), el aminoácido puede actuar como ácido o base, o también con naturaleza dual (Anfótero). Clasificación de aminoácidos en solución acuosa PH:7,0Nota:Aminoácidoshidroxilados (ser,treo, tyr)permitenadicionar unsustituyente a unaproteína.
Síntesis 20 aminoácidos (L-alfa-aa) son componentes de las proteínas. Estos 20 aa. Pueden sufrir mutaciones químicas post-traduccionales por lo que en proteínas se pueden encontrar aa modificados como 4- hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, etc. Otros aa pueden actuar en el metabolismo celular (ciclo de la urea), neurotransmisores (glutamato), precursores dehormonas (Tirosina), parte de la parede bacteriana (D- aminoácidos), etc. Péptidos y Proteínas Enlace Peptídico: Se forma por la eliminación de los elementos del agua del grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro. Consiste básicamente en un proceso de condensación con una una vida media del enlace de unos 7 años. La formación de este enlace esta coordinado principalmentepor la Peptidil Transferasa.Nota:-El doble enlace impide el giro en 360° (isómeros cis- trans)-El enlace peptídico entre el carbonilo del grupo alfa-carboxilo de un aa y el nitrógeno del grupo alfa-amino del siguiente aa, no permite la rotación de los átomos involucrados, se considera que tienecaracterísticas de un doble enlace.
Clasificación:-Oligopéptido = Pocos aa unidos-Polipéptido =Muchos aaunidos (Con masa moleculares inferiores a 10.000)-Proteína = Masas moleculares superiores a 10.000 Plegamiento de ProteínasLa conformación definitiva que adopta una proteína después de su síntesis esel resultado del plegamiento de de la cadena polipetídica, con el objetivo delograr la estructura tridimensional más estable, la cual corresponderá aaquella con menor contenido de energía interna. Elplegamiento paraalcanzar la conformación nativa no es un proceso al azar. Estructuras de las Proteínas Primaria: Secuencia aminoacídica. Secundaria: Plegamiento de los aa en 2D(alfa hélice, Lámina Beta) Terciaria: Plegamiento en 3D de la cadena polipetídica (Globular) Cuaternaria: Interacción de más de un monómero (polímero)
Tipos de enlaces que estabilizan la estructura de una proteína Puentes deHidógeno Puentes Disulfuro (Enlaces Covalentes entre radicales alfa cisteína) Interacciones Hidrofóbicas (apolar) Interacciones Iónicas Atracciones de Van der Waals (apolar, se atraen dos superficies apolares entre dos proteínas) Puentes de Hidrógeno Numerosos El Hidrógeno debe estar unido a un átomo electronegativo Es entre grupos peptídicos que deben tener una orientación y distanciasadecuadas. La Temperatura altera los puentes de Hidrógeno y el movimiento molecular. Este tipo de enlace es el principal estabilizador de la estructura secundaria.Tipos: Entre cadena Lateral con un grupo petídico Entre cadena Lateral con una cadena Lateral Entre un grupo peptídico y otro grupo peptídico
Estructura SecundariaAlfa Hélice: Estructura que se encuentra enrollada alrededor del ejelongitudinal...