Aminoacidos

Aminoácidos
Estructura de los aminoácidos (a.a.)   Existen 20 a.a. naturales y son los componentes de las proteínas. Se conocen como los α-aminoácidos. Tienen un grupo amino primario con excepción de la prolina y un grupo ácido carboxílico.  Los 20 a.a. difieren en la estructura de sus cadenas laterales (grupos R).

Propiedades generales  Los grupos amino y ácido carboxílico se ionizanfácilmente, el grupo amino se encuentra protonado y el grupo carboxilo ionizado a pH fisiológico. Los a.a. que tienen grupos cargados de polaridades opuestas se conocen como iones dipolares o zwiteriones.   Un a.a. puede actuar como acido o base. Tiene un pk ácido, pk básico y algunos tienen otro pk que va a depender de su sustituyente en la cadena R. Los a.a. son solubles en solventes polares.Enlace peptídico   Es el enlace CO-NH, un enlace amida formado por una reacción de condensación. Esta reacción permite la polimerización de α-aminoácidos para formar cadenas. Polipéptidos (péptidos)- Son polímeros lineales, cada aminoácido participa en dos enlaces péptidicos y está unido a sus vecinos en forma de cabeza-cola. Los residuos de los dos extremos del polipéptido cada uno sólo en elenlace peptídico. El residuo de un grupo amino libre se llama amino terminal o N-terminal. El residuo del grupo carboxilato libre se denomina carboxilo terminal o C-terminal.

Clasificación y características    Los a.a. se clasifican a partir de las polaridades de su cadena lateral (R). Hay 3 tipos principales de a.a. (1. Los a.a. que contienen grupos R no polares, 2. Los que tienen grupos Rpolares no cargados, 3. Los que tienen grupos R polares cargados. Las cadenas laterales (R) no polares de los a.a. tienen formas y tamaños variados. 9 a.a. se clasifican dentro de este grupo. La cadena lateral de estos a.a. son cadenas alifáticas estas pueden contener un grupo tioéter en el caso del a.a. metionina, grupos aromáticos como un fenilo en la fenilalanina, un sistema heterocíclico comoel triptófano o un anillo de pirrolidina en el caso de la prolina.    Las cadenas laterales polares no cargados tienen grupos hidroxilo, amida o tiol, en este grupo se incluyen 6 a.a. La cisteína es un caso único entre los 20 a.a. presenta un grupo tiol que pueden formar puentes disulfuro con otra cisteína, mediante la oxidación de dos grupos tiol. Las cadenas laterales polares pueden llevarcargas positivas o negativas, en este grupo se incluyen 5 a.a.   Las estructuras de los polipéptidos depende de las cadenas laterales polares e iónicas a hidratarse así como las cadenas no polares a asociarse con otras. Las propiedades físicas y químicas de las cadenas laterales de los a.a. determina la reactividad química de un polipétido.

Propiedades ácido-base    Los α-a.a. tienen 2 ó 3grupos ácido base. Los a.a. pueden titularse, a valores de pH bajos ambos grupos ácido-base se encuentran protonados. El pH al cual una molécula no presenta ninguna carga neta se le llama pH isoeléctrico, o punto isoeléctrico (pI).

Nomenclatura   Los 20 a.a. tienen abreviaturas de 3 letras y surgen de las 3 primeras letras del nombre del a.a. Hoy día la nomenclatura más utilizada para nombrarun polipéptido es su símbolo de una letra.

Estereoquímica  Las moléculas ópticamente activas son asimétricas, no se pueden superponer con su imagen especular.    Los átomos centrales de las moléculas se conocen como centros asimétricos o quirales y se afirma que tienen la propiedad de quiralidad. Enantiómero- moléculas que no pueden superponerse con su imagen especular. Con excepción de laglicina, todos los aminoácidos que se aíslan de los polipéptidos son ópticamente activos: esto es, rotan en el plano de la luz polarizada. La dirección y el ángulo de la rotación pueden medirse con un instrumento conocido como polarímetro.  El valor de la actividad óptica lleva consigo un signo positivo o negativo. Las moléculas con signo positivo son Dextrorrotatorias (D) y las moléculas con...