Aminoacidos

AMINOÁCIDOS
1. Historia:
A principios del siglo XIX se descubrieron que los productos naturales que contenían nitrógeno eran esenciales para la vida de los animales.Aún con este descubrimiento, no se profundizó en la composición de las proteínas.En el presente sabemos que las proteínas, están compuestas por aminoácidos, y estas a su vez,contienen nitrógeno. Además se descubrió que muchos de losaminoácidos,que se encuentran entre los compuestos orgánicos, aparecieron en los inicios de la vida en la Tierra, por esta razón, muchos de ellos fueron destinados por la evolución a varios propósitos en los sistemas vivientes.1
2. Estructura de los aminoácidos:
Debido a su importancia iniciaremos esta monografía con el análisis de las estructuras y propiedades de las unidades monoméricas2 de lasproteínas, los aminoácidos3. Los aminoácidos son las subunidades básicas de las proteínas, poseen todos la misma estructura básica(fig. 1.1): un átomo central de carbono (carbono α), un grupo amino (-NH2) en el carbono α, un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral (R), también llamada “grupo sustituyente”, la cual basada en sus características estructurales y químicas, adjudica diferentespropiedades a cada uno de los aminoácidos y, por lo tanto, determina su función dentro de una proteína ya constituida.4
Fig. 1.1. Estructura general de un aminoácido
3. Propiedades:

3.1. Acido-Básicas (ionización):
Por sus característicasestructurales, los aminoácidosse ionizan en solución acuosa, de manera que pueden actuar como acido y base, a estetipo de sustancias anfóteras1se les denomina anfolitos (electrolitos anfóteros).2Estos apH neutro existen predominantemente como iones dipolares puesto que el grupo carboxilo (-COOH) dona un hidrógeno (H+) al grupo amino(-NH3), generando una molécula que posee grupos cargados, tanto positivos como negativos,denomina “zwitterion” y su carga eléctrica neta es neutra. En su calidad de anfolitos, losaminoácidos poseen la capacidad de actuar como donantes y como aceptores de protones (fig. 2.1A).
Fig.2.1A.Ionización de un aminoácido
- A pH bajo (acido), tanto el grupo amino como carboxilo se encuentran protonados y la molécula (catión) tiene una carga neta positiva.

- A pH elevado (alcalino), tanto el grupo amino como carboxilo están desprotonados y la molécula (anión) tiene una carga netanegativa.

- Entre estos extremos de protonación de los grupos carboxilo y amino, la carga neta de la molécula varia con el pH, cabe resaltar que primero se protonará el grupo amino y después el carboxilo.

- En un pH intermedio, el aminoácido existe en forma de zwitterion sin carga neta.

- El pH al cual la carga neta de la molécula es neutra se denomina “punto isoeléctrico” porque el aminoácido nose mueve cuando se coloca en un campo eléctrico, por consiguiente, no migra hacia el polo positivo ni hacia el negativo ya que las cargas están equilibradas.1
Como sabemos el estado de ionización de los aminoácidos se altera por un cambio en el pH. Cerca del pH fisiológico predomina la forma zwitteriónica (fig. 2.1B).



Fig. 2.1B. Estado de ionización en función del pH

3.2. Ópticas (isomería):Los aminoácidos naturales son preponderantemente α-aminoácidos, los cuales tienen cuatro sustituyentes en el C-2 (Cα). Debido a ello, se dice que el átomo α es un centro quiral y da lugar a 2 enantiómeros1 distintos (L-aminoácidos y D-aminoácidos). Ciertamente en la naturaleza solo se encuentran L-aminoácidos, en tanto que la forma D es frecuente en las bacterias, por ejemplo en la mureína y enlos antibióticos de origen peptídico. Además en el metabolismo de los animales los D-aminoácidosson almacenados a partir de los L-aminoácidos mediante reacciones enzimáticas y degradas en el hígado por la acción de la enzima D-aminoácido-oxidasa.Para representar los centros quirales se utiliza la proyección de Fischer2. Se deriva la estructura tridimensional de la siguiente manera: primero se gira...