AMINOACIDOS


AMINOACIDOS
Como hemos dicho al principio, la variedad de proteínas es tal, que existen formas de sobra para realizar cada una de las tareas requeridas en la célula. Pero el control al que están sometidos los procesos celulares es fino, muy fino; así que además de existir proteínas para cada proceso, cada una de ellas está sometida a un riguroso control. Cuando uno profundiza, la complejidadaumenta hasta el punto de que una misma proteína puede tener más de una actividad enzimática, puede interaccionar con muchísimas otras proteínas, cuya función puede estar alterando a su vez; y por todo ello, puede participar no sólo un único proceso celular sino en muchos de ellos. Pero, ¿cómo se consigue esto partiendo de una única estructura molecular?
Recordemos que el último paso en lafabricación de una proteína es la traducción. Así se conoce el proceso que da lugar, a partir de la información codificada en el ARN mensajero (que a su vez es una transcripción de la contenida en el ADN genómico), a la cadena de aminoácidos que según se ensamblen y adquieran una estructura tridimensional adecuada formarán la correspondiente proteína. Pues bien, una vez terminada la traducción se puede daruna serie de modificaciones sobre esta estructura, que se llamarán de forma muy poco original (pero bastante esclarecedora) modificaciones postraduccionales. Consisten en pequeñas y sutiles alteraciones de los aminoácidos que forman la proteína, dotándola de propiedades de las que carecía, llegando a cambiar incluso su función. Entre estas modificaciones se encuentran laacetilación, la metilación,la ubiquitilación o la que más me interesa personalmente: lafosforilación. Hablemos un poco más de esta última. 
Cuando una proteína se fosforila significa que se le ha añadido un grupo fosfato. Dicho grupo consiste en un átomo de fósforo conjugado con cuatro átomos de oxígeno, en una disposición espacial tetraédrica. Para no entrar en detalles demasiado finos, simplifiquemos: por su estructura ypor las características electronegativas de los átomos de oxígeno, cuando a un aminoácido que forma una proteína se le adiciona un grupo fosfato se le está añadiendo una especie de “bolita” con carga negativa. Puede que esto parezca bastante insignificante en una proteína que puede estar formada por muchas cadenas de aminoácidos, pero la adición de esta carga negativa o el volumen extra quesupone esta “bolita” puede hacer que se impida la interacción de una proteína con alguna de sus parejas (las proteínas interaccionan unas con otras más a menudo de lo que se pueda pensar, picaronas ellas), o incluso la formación de estructuras complejas de esa misma proteína a partir de varias unidades.

Estructura del grupo fosfato. Los lectores más avispados habrán reconocido el esqueletode Fosfatín, miembro destacado de la blogosfera científica y mascota oficial de esta edición del Carnaval de Química (modificado de aquí)
La fosforilación se convierte así en un mecanismo de activación e inactivación a modo de interruptores, que es llevado a cabo por proteínas con actividad quinasa (añaden fosfatos), y contrarrestada por proteínas con actividad fosfatasa (eliminan fosfatos). En la mayoría decasos las propias quinasas y fosfatasas ven regulada su actividad por fosforilación, consiguiendo así dotar de mayor complejidad a la fina regulación de procesos tan importantes como el control del ciclo celular. Una de estas proteínas que perdiese la capacidad de ser fosforilada, podría provocar de golpe y porrazo que la célula perdiese el control y se lanzase a dividirse y proliferarvertiginosamente, dando lugar a un crecimiento tumoral no deseado (no deseado por el individuo, las células ni se plantean estas cosas). Este sería, simplificado, el caso de la proteína representada en la figura siguiente. 

Os presento a la MAP-quinasa ERK2 en su versión desfosforilada (izquierda, en azul) y fosforilada (derecha, verde). Cuando la quinasa correspondiente añade estos dos fosfatos en ese...