aminoacil

Aminoacil ARNt sintetasa
Dominio de unión al anticodón del ARNt

leucil-ARNt sintetasa de Thermus thermophilus acomplejada con un análogo de edición posterior a la transferencia de substrato
Identificadores
Símbolo
Anticodon_1
Pfam
PF08264
InterPro
IPR013155

Dominio de unión al anticodón DARL 1.

Arginil-ARNt sintetasa de Thermus thermophylus
Identificadores
Símbolo
DALR_1Pfam
PF05746
InterPro
IPR008909
SCOP
1bs2

Dominio de unión al anticodón DARL 2

Estructura cristalina del complejo binario formado por cisteinil-ARNt con ARNt-Cys
Identificadores
Símbolo
DALR_2
Pfam
PF09190
InterPro
IPR015273
Una Aminoacil ARNt sintetasa (aaRS) es una enzima que cataliza la esterificación de un aminoácido específico o su precursor a uno cualquiera de sus ARNt afinesque resulten compatibles para formar un aminoacil-ARNt. A veces se denomina "carga" a este proceso de conjugación del ARNt con el aminoácido. Una vez que el ARNt ha sido cargado, un ribosoma puede transferir el aminoácido desde el ARNt a un péptido en crecimiento de acuerdo al código genético.
Índice
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1 Mecanismo
2 Reacción
3 Clases
4 Estructuras
5 Evolución
6 Expandiendo elcódigo genético por medio de aminoacil-ARNt sintetasas mutantes
7 Server de predicción
8 Referencias
9 Véase también
10 Enlaces externos
Mecanismo [editar]
La sintetasa primero se une a ATP y al correspondiente aminoácido o su precursor para formar un aminoacil-adenilato, liberando una molécula de pirofosfato inorgánico (PPi). El complejo adenilato-aaRS luego se une la molécula apropiada deARNt, y el aminoácido se transfiere desde el complejo aminoacil-AMP ya sea al extremo -OH 2' o 3' del último nucleótido (A76) al extremo 3' del ARNt. Algunas sintetasas también pueden mediar una reacción de corrección de lectrura para garantizar una alta fidelidad en la carga del ARNt, si la sintetasa encuentra que el ARNt no se encuentra bien cargado, hidroliza la unión aminoacil-ARNt.Reacción [editar]
Reacción:
1. aminoácido + ATP → aminoacil-AMP + PPi
2. aminoacil-AMP + ARNt → aminoacil-ARNt + AMP
Reacción total:
aminoácido + ATP + ARNt → aminoacil-ARNt + AMP + PPi
Clases [editar]
Hay dos clases de aminoacil ARNt sintetasa:1
Clase I: Esta posee dos motivos de secuencias muy conservadas. Su aminoacilación ocurre en un extremo 2'-OH de unnucleótido de adenosina y es usualmente unaproteína monomérica o dimérica (posee una o dos subunidades respectivamente).
Clase II: Esta posee tres motivos de secuencias altamente conservadas. Su aminoacilación ocurre en el extremo 3'-OH de la misma adenosina, y usualmente es dimérica o tetramérica (dos o cuatro unidades respectivamente). Aunque la fenilalanina-ARNt sintetasa es una ARNt sintetasa de clase II, produce aminoacilación en elextremo 2'-OH.
Los aminoácidos se encuentran unidos al grupo hidroxilo (-OH) de la adenosina por medio de un grupo carboxilo.
Independientemente de donde el aminoacilo esté inicialmente conectado al nucleótido, el 2'-O-aminoacil-ARNt finalmente migra a la posición 3 'a través de un proceso de transesterificación.
Estructuras [editar]
Ambas clases de aminoacil ARNt sintetasas son proteínasmultidominio. En un escenario típico, una aaRS consiste en un dominio catalítico (donde ocurren las dos reacciones antes descritas), un dominio de unión al anticodón (que interactúa mayormente con la región del anticodón del ARNt, y se asegura de unir el ARNt correcto a cada aminoácido). Además algunas aaRS poseen sitios adicionales de unión al ARNt y dominios de edición2 que clivan las moléculasaminoacil-ARNt incorrectamente emparejadas.
Se ha encontrado que los sitios catalíticos de una determinada clase de aaRS son homólogos unos de otros, aunque los de las clases I y II no tengan relación unos con otros. Las aaRS de clase I poseen un ubícuo plegamiento Rossmann y poseen la arquitectura de cadenas antiparalelas beta, mientras que las aaRS clase II poseen un plegamiento único formado...