aminoasidos

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Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de lasproteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando unenlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar unpolipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupoamino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existencientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero solo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.
Índice
  
Estructura general de un aminoácidoLa estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino(verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

A pH bajo (ácido),los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).Clasificación[editar]
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres que se presentan a continuación son las más comunes.
Según las propiedades de su cadena[editar]

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr,T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), cisteína (Cys, C), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con cargapositiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención[editar]
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la...