Aminoácidos, péptidos y proteínas
Páginas: 2 (353 palabras)
Publicado: 31 de agosto de 2012
Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces peptídicos. Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces peptídicos.
Casi todos losaminoácidos naturales tienen configuración (S), con estereoquímica parecida a la del L-(-)-gliceraldehído, por lo que se denominan L-aminoácidos. Excepto la glicina, todos los α aminoácidos son quirales. Elcentro quiral es el átomo de carbono asimétrico α.
Hay veinte α-aminoácidos, denominados aminoácidos estándar, que prácticamente se encuentran en todas las proteínas.
A pesar de que generalmentelos aminoácidos se escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y depende del pH.
El grupo carboxílico pierde un protón, dando lugar a un ióncarboxilato, y el grupo amino se protona y da lugar a un ión amonio. A esta estructura se le denomina ión dipolar o zwitterión.
El pH controla la carga de la glicina: catiónica por debajo de pH = 2.3;aniónica por encima de pH = 9.6 y zwitteriónica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoeléctrico es 6.0.
El punto isoeléctrico es el pH al que el aminoácido se encuentra en equilibrio entre las dos formas,como el zwitterión dipolar con una carga neta de cero.
Representación simplificada de la separación electroforética de la alanina, lisina y ácido aspártico a pH = 6. La lisina catiónica es atraídahacia el cátodo, el ácido aspártico aniónico es atraído hacia el ánodo y la alanina se encuentra en su punto isoeléctrico, por lo que no se mueve.
Uno de los mejores métodos para sintetizaraminoácidos consiste en combinar la síntesis de Gabriel de aminas con la síntesis malónica de ácidos carboxílicos. El éster N-ftalimidomalónico se alquila de la misma forma que el éster malónico. La hidrólisisy la descarboxilación da lugar a un α-aminoácido racémico. Mediante la síntesis de Strecker se puede obtener una gran variedad de aminoácidos a partir de aldehídos apropiados. El mecanismo es...
Casi todos losaminoácidos naturales tienen configuración (S), con estereoquímica parecida a la del L-(-)-gliceraldehído, por lo que se denominan L-aminoácidos. Excepto la glicina, todos los α aminoácidos son quirales. Elcentro quiral es el átomo de carbono asimétrico α.
Hay veinte α-aminoácidos, denominados aminoácidos estándar, que prácticamente se encuentran en todas las proteínas.
A pesar de que generalmentelos aminoácidos se escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y depende del pH.
El grupo carboxílico pierde un protón, dando lugar a un ióncarboxilato, y el grupo amino se protona y da lugar a un ión amonio. A esta estructura se le denomina ión dipolar o zwitterión.
El pH controla la carga de la glicina: catiónica por debajo de pH = 2.3;aniónica por encima de pH = 9.6 y zwitteriónica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoeléctrico es 6.0.
El punto isoeléctrico es el pH al que el aminoácido se encuentra en equilibrio entre las dos formas,como el zwitterión dipolar con una carga neta de cero.
Representación simplificada de la separación electroforética de la alanina, lisina y ácido aspártico a pH = 6. La lisina catiónica es atraídahacia el cátodo, el ácido aspártico aniónico es atraído hacia el ánodo y la alanina se encuentra en su punto isoeléctrico, por lo que no se mueve.
Uno de los mejores métodos para sintetizaraminoácidos consiste en combinar la síntesis de Gabriel de aminas con la síntesis malónica de ácidos carboxílicos. El éster N-ftalimidomalónico se alquila de la misma forma que el éster malónico. La hidrólisisy la descarboxilación da lugar a un α-aminoácido racémico. Mediante la síntesis de Strecker se puede obtener una gran variedad de aminoácidos a partir de aldehídos apropiados. El mecanismo es...
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