Aminoácidos

Aminoácidos

Además de los 20 aminoácidos que forman las proteínas muchos otros cumplen otras funciones en las células. Todos los aminoácidos excepto la prolina tienen el grupo carboxilo libre y un grupo amino libre insustituido en el átomo de carbono alfa, difieren en sus cadenas laterales. Se los clasifica en:

1- Grupos R no polares o hidrófobos

En total son 8 aminoácidos,cinco aminoácidos con grupos R que son carbonos alifáticos (alanina, leucina, isoleucina, valina y prolina), dos con anillos aromáticos (fenilalanina y triptofano) y uno con azufre (metionina). El menos hidrófobo de estos es la alanina, la cual está en el límite de los polares y no polares. La prolina es en realidad un alfa-aminoácido cuyo grupo R es un sustituyente en el grupo amino.

2-Aminoácidos con grupos R polares sin carga

Son más solubles en agua que los anteriores, tienen grupos polares neutros capaces de establecer puentes de H con el agua. Son en total 6 aminoácidos, tres con grupo hidroxi (serina, treonina y tirosina), dos con grupo amídicos (asparagina y glutamina) y la cisteína con grupo sulfhidrilo (-SH). La aspargina y glutamina son las amidas de los ácidosglutámicos y aspártico, a los que liberan fácilmente por hidrólisis ácida o básica. La cisteína y tirosina poseen las funciones más polares de esta clase de aa. La cisteína se encuentra con frecuencia en las proteínas en su forma oxidada, la cistina, en la que los grupos tiol de dos moléculas de cisteína se han oxidado para formar un grupo disulfuro, estableciendo un enlace covalente transversal entreellas.

3- Aminoácidos con grupo R cargado positivamente (básicos)

Poseen carga positiva neta a pH 7 y todos poseen seis átomos de carbono, son 3 aminoácidos, lisina (contiene 2 grupos amino), arginina (contiene un grupo guanidino cargado +) y histidina (tiene la función imidazolio, débilmente básica), la histidina es el único aminoácido cuyo grupo R posee un pK próximo a 7, este grupoR a pH 6 más del 50% está cargado (+), pero a pH 7 menos del 10% está cargado (+)

4- Aminoácidos con grupo R cargado negativamente (acidicos)

Son 2, el ácido aspártico y glutámico ambos poseen dos grupos carboxilos, cargado negativamente a pH 6 a 7.

Aminoácidos poco frecuentes en las proteínas

Entre ellos se encuentran la 4-hidroxiprolina (derivado de la prolina, abundanteen el colágeno y en proteínas de las plantas), la hidroxilina (5-hidroxiderivado de la lisina, presente en el colágeno, la desmosina y la isodesmosina (ambas presentes en la elastina), estas dos últimas formadas por cuatro moléculas de lisina que han unido sus grupos R para formar un anillo piridínico sustituido, permitiendo unir cuatro cadenas peptídicas en una ordenación radial, permitiéndolea la elastina estirar en dos direcciones. Los aa poco comunes de las proteínas son genéticamente distintivos, producidos por modificación enzimática.
Francisco Javier Mobilia
Aminoácidos no proteicos

Se conocen 150 aa que se hayan en células y tejidos, libres o combinados pero no en proteínas, la mayor parte son derivados de alfa- aminoácidos., algunos actúan como precursoresimportantes o intermediarios en el metabolismo, la beta-alanina es el precursor del ácido pantoténico, la homocisteína y homoserina son intermediarios en el metabolismo de aa, la citrulina y ornitina son intermediarios en la síntesis de arginina, otros actúan como agentes químicos para la transmisión de impulsos nerviosos (ácido gama-aminobutírico), los hongos y plantas tienen una gran cantidad de aa noprotéicos,

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos

Los aminoácidos se encuentran y cristalizan a partir de las disoluciones acuosas neutras en forma de iones dipolares, o iones híbridos (zwitterion), en lugar de hacerlo en forma de moléculas no disociadas. Cuando se disuelve un aminoácido anfótero en agua puede actuar como ácido o como base, y se llaman anfolítos (electrolitos...