Aminoácidos
Son 20 Aa esenciales encontrados en las proteínas, ingeridas en la dieta
Estructura general del Aa Solo se encuentran posición D
El C, es un carbono quiral, por
Lo que puedeposeer 2 estereo
Isómeros. Imagenes especulares
no superponibles
Se clasifican según el Grupos R en:
* apolares alifáticos
* polares sin carga, solubles en agua
* aromáticos(interacciones hidrofobicas)
* cargados positivamente
* cargados negativamente
Pueden actuar como acido o como base,por lo tanto,es un anfolito
Existen Aa no estándar (son residuos de los Aaestándar)
En la titulación implica la adición o eliminación graduals de protones (H+)
A pH se protona el aminoácido,carga positiva
ApH medio,la carga es neta
A pH se desprotona, carga negativaPto isoeléctrico: el pH característico donde la carga eléctrica es neta
pI= 1 (pk1+pk2)
2Péptidos y Proteínas
Son polímeros de Aa, varían su tamaño, contiene desde 2 hasta miles de Aa
2 aminoácidos pueden unirse covalentemente a través de un enlace amida, llamado enlace peptídico, esuna reacción de condensación.
El enlace se forma por la eliminación de agua del grupo alfa carboxílico de un Aa y el grupo alfa-amino de otro.
Si se unen pocos Aa oligopeptido
Muchos Aapolipéptido
Enlace peptídico
Grupo amino,es un buen nucleofilo
Grupo OH,es un mal grupo saliente Son enlaces estables con vida media de 7 años aproxPor convención, el grupo amino se coloca en la izquierda y el extremo carboxilo a la derecha
La hidrolisis del enlace peptídico es exergónica
El extremo amino y carboxilo, no ionizan, noaportan al comportamiento acido base, sin embargo, los grupos R si contribuyen a la propiedad acido-base de la molécula.
También posee curvas de titulación y pto. Isoeléctrico, se utiliza esta...
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