Aminoácidos

Naturaleza Química de los Aminoácidos
Todos los péptidos y polipéptidos son polímeros de α-aminoácidos. Hay 20 α-amino ácidos que son relevantes para hacer proteínas en los mamíferos (véase abajo). Varios otros aminoácidos se encuentran en el cuerpo libres o combinados (es decir no asociados a péptidos o a proteínas). Estos aminoácidos que no están asociados a las proteínas tienen funcionesespecializadas. Varios de los aminoácidos que están en las proteínas también tienen funciones distintas a las de formación de péptidos y las proteínas, e.g., tirosina en la formación de hormonas tiroideas o glutamato que actuaba como neurotransmisor.
 
Los α-aminoácidos de los péptidos y proteínas (excepto la prolina) consisten en un ácido carboxílico (–COOH) y un grupo funcional amino (–NH2) unido almismo átomo de carbón tetraédrico. Este carbón es el carbón-α. Los grupos-R que distinguen un aminoácido de otro, también se unen al carbón-α (excepto en el caso de la glicina en donde el grupos-R es el hidrógeno). La cuarta substitución en el carbón-α tetraédrico de los aminoácidos es el hidrógeno.
Tabla de α-Aminoácidos que se Encuentran en las Proteínas
Aminoácido
Símbolo
Estructura*pK1(COOH)
pK2(NH2)
pK Grupo-R
Aminoácidos con grupos Alifáticos
Glicina
Gly - G

2.4
9.8
 
Alanina
Ala - A

2.4
9.9
 
Valina
Val - V

2.2
9.7
 
Leucina
Leu - L

2.3
9.7
 
Isoleucina
Ile - I

2.3
9.8
 
Aminoácidos no aromáticos con Grupos-R hidroxilo
Serina
Ser - S

2.2
9.2
≈13
Treonina
Thr - T

2.1
9.1
≈13
Aminoácidos con Grupos-R que contienen azufre
Cisteina
Cys - C

1.9
10.8
8.3
Metionina
Met - M

2.19.3
 
Aminoácidos ácidos y sus amidas
Ácido Aspártico
Asp - D

2.0
9.9
3.9
Asparagina
Asn - N

2.1
8.8
 
Ácido Glutámico
Glu - E

2.1
9.5
4.1
Glutamina
Gln - Q

2.2
9.1
 
Aminoácidos básicos
Arginina
Arg - R

1.8
9.0
12.5
Lisina
Lys - K

2.2
9.2
10.8
Histidina
His - H

1.8
9.2
6.0
Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina
Phe - F

2.2
9.2
 
Tirosina
Tyr - Y

2.2
9.1
10.1
Triptofano
Trp - W

2.4
9.4
 Iminoácidos
Prolina
Pro - P

2.0
10.6
 
*El esqueleto de los aminoácidos es rojo y los grupos-R negros
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Clasificaciones de los Aminoácidos
Cada uno de los 20 α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir por la substitución de los grupos-R en el átomo del carbono-α. Existen dos clases amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficiesexternas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.
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Características Ácido-Base de los Aminoácidos
Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de ionizarse (al igual que los grupos-R ácidos y básicos de los aminoácidos). Como resultado de su capacidad de iotización las siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:
R-COOH <——>R-COO– + H+
R-NH3+ <——> R-NH2 + H+
Las reacciones de equilibrio, segœn lo escrito arriba, demuestran que los aminoácidos contienen por lo menos dos grupos ácidos débiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un ácido más fuerte que el grupo amino. A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estará protonado y el grupo amino protonado. Un aminoácido con un grupo-R no ionizable sería eléctricamenteneutro a este pH. Esta especie se llama un zwitterion.
Como los ácidos orgánicos típicos, la fuerza ácida de los grupos carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminoácidos se pueden definir por la constante de disociación, Ka o más comœnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa. La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminoácido, péptido...