Aminoácidos
Páginas: 7 (1520 palabras)
Publicado: 8 de febrero de 2016
Aminoácidos
¿Cómo se forman loa aminoácidos?
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando unenlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Aminoácidos Estándar.
Se le denomina así a las moléculas que contienen un atomo decarbono central (el carbono a) al que están unidos un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R (cadena lateral). La excepción, la prolina, difiere de los otros aminoácidos estándar en que su grupo amino es secundario, formado por un cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino.
Aminoácidos No Estándar
Son residuos que se han modificado de forma químicadespués de haberse incorporado a un polipéptido o los aminoácidos que se encuentran en los seres vivos pero que no se encuentran en las proteínas.
Clases de Aminoácidos.
Dado que la secuencia de aminoácidos determina la configuración tridimensional final de cada proteína, sus estructuras se analizan con cuidado en las siguientes cuatro subsecciones. Los aminoácidos se clasifican según su capacidadpara interactuar con el agua. Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases: 1. No polares. 2. Polares. 3. Ácidos y 4. Básicos
Aminoácidos No Polares: Los aminoácidos no polares contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas. Dado que interactúan poco con el agua, los aminoácidos no polares (hidrófobos) tienen un cometido importante en elmantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R de hidrocarburos: las aromáticas y las alifáticas. Los hidrocarburos aromáticos contienen estructuras cíclicas que los constituyen en una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas. El benceno es uno de los hidrocarburos aromáticos más simples. El término alifático se refierea hidrocarburos no aromáticos, como el metano y el cic1ohexano. La fenilalanina y el triptófano contienen estructuras de anillo aromático. La glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina tienen grupos R alifáticos. En las cadenas laterales alifáticas de la metionina y de la cisteína hay un átomo de azufre. La metionina contiene un grupo tioéter (-S-eH)) en su cadenalateral. Su derivado, la adenosilmetionina S (SAM), es un importante metabolito que sirve como donador de metilo en numerosas reacciones bioquímicas. El grupo sulfhidrilo
(-SH) de la cisteína es muy reactivo y es un componente importante de muchas enzimas. También se une a metales (p. ej., iones de hierro y cobre) en las proteínas. Además, los grupos sulfhidrilo de dos moléculas de cisteína se oxidancon facilidad en el compartimiento extracelular para formar un compuesto disulfuro denominado cistina.
Aminoácidos Polares: Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno, interactúan de forma sencilla con el agua (los aminoácidos polares se describen como "hidrófilos" o "afines al agua"). Pertenecen a esta categoría, la serina, la treonina, latirosina, la asparagina y la glutamina. La serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo hidroxilo polar, que les permite participar en la formación de enlaces de hidrógeno, un factor importante en la estructura proteínica. Los grupos hidroxilo tienen otras funciones en las proteínas. Por ejemplo, la formación del éster fosfato de la tirosina es un mecanismo de regulación habitual. Además,...
¿Cómo se forman loa aminoácidos?
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando unenlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Aminoácidos Estándar.
Se le denomina así a las moléculas que contienen un atomo decarbono central (el carbono a) al que están unidos un grupo amino, un grupo carboxilato, un átomo de hidrógeno y un grupo R (cadena lateral). La excepción, la prolina, difiere de los otros aminoácidos estándar en que su grupo amino es secundario, formado por un cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno del grupo amino.
Aminoácidos No Estándar
Son residuos que se han modificado de forma químicadespués de haberse incorporado a un polipéptido o los aminoácidos que se encuentran en los seres vivos pero que no se encuentran en las proteínas.
Clases de Aminoácidos.
Dado que la secuencia de aminoácidos determina la configuración tridimensional final de cada proteína, sus estructuras se analizan con cuidado en las siguientes cuatro subsecciones. Los aminoácidos se clasifican según su capacidadpara interactuar con el agua. Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases: 1. No polares. 2. Polares. 3. Ácidos y 4. Básicos
Aminoácidos No Polares: Los aminoácidos no polares contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o negativas. Dado que interactúan poco con el agua, los aminoácidos no polares (hidrófobos) tienen un cometido importante en elmantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R de hidrocarburos: las aromáticas y las alifáticas. Los hidrocarburos aromáticos contienen estructuras cíclicas que los constituyen en una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas. El benceno es uno de los hidrocarburos aromáticos más simples. El término alifático se refierea hidrocarburos no aromáticos, como el metano y el cic1ohexano. La fenilalanina y el triptófano contienen estructuras de anillo aromático. La glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la prolina tienen grupos R alifáticos. En las cadenas laterales alifáticas de la metionina y de la cisteína hay un átomo de azufre. La metionina contiene un grupo tioéter (-S-eH)) en su cadenalateral. Su derivado, la adenosilmetionina S (SAM), es un importante metabolito que sirve como donador de metilo en numerosas reacciones bioquímicas. El grupo sulfhidrilo
(-SH) de la cisteína es muy reactivo y es un componente importante de muchas enzimas. También se une a metales (p. ej., iones de hierro y cobre) en las proteínas. Además, los grupos sulfhidrilo de dos moléculas de cisteína se oxidancon facilidad en el compartimiento extracelular para formar un compuesto disulfuro denominado cistina.
Aminoácidos Polares: Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno, interactúan de forma sencilla con el agua (los aminoácidos polares se describen como "hidrófilos" o "afines al agua"). Pertenecen a esta categoría, la serina, la treonina, latirosina, la asparagina y la glutamina. La serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo hidroxilo polar, que les permite participar en la formación de enlaces de hidrógeno, un factor importante en la estructura proteínica. Los grupos hidroxilo tienen otras funciones en las proteínas. Por ejemplo, la formación del éster fosfato de la tirosina es un mecanismo de regulación habitual. Además,...
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