Anticuerpo
Páginas: 8 (1841 palabras)
Publicado: 2 de agosto de 2012
Inmunoglobulinas – anticuerpo
los anticuerpos, conocidos como inmunoglobulinas comparten muchas características estructurales. Las cinco inmunoglobulinas se designan IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, en donde Ig se refiere a inmunoglobulina están presentes en el plasma sanguíneo y hay una forma secretoria de IgA en la leche y saliva y en secreciones bronquial, intestinal, vaginal y otras.
LASINMUNOGLOBULINAS COMO
UNIDADES TETRAPEPTICAS
La estructura de cada inmunoglobulina esta basada en una unión de cuatro péptidos para formar una proteína mas grande: dos de los péptidos son de bajo peso molecular y esto se conoce como CADENAS lIGERAS los dos péptidos mas grandes, las cadenas pesadas varían de tamaña de una inmunoglobulina a otra.
Las cadenas H están designadas como gama, my, alfa,delta, élipson, y estas identifican las clases de inmunoglobulina o isotipos, como igG, IgA, IgD e IgE. Las cadenas H en una molécula de inmunoglobulina individual son idénticas y están unidas una a la otra por una o mas intercadenas de enlaces de disulfuro. Las cadenas L en una sola n una sola molécula de inmunoglobulina también son idénticas, pero al igual que las cadenas H pueden diferir deuna anticuerpo a otro. Hay solo dos tipos de cadenas L, las cadenas kappa y lambada. Enlaces disulfuro unen a las cadenas H con las L para crear la molécula de cuatro cadenas.
DOMINIOS DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Dominios variables
Todas las cadenas L se pueden considerar como constituidas por dos mitades de igual tamaño. Los primeros 107 aminoácidos del extremo aminotencial varían mucho ensecuencia de una cadena; esta se denomina dominio variable de la cadena L.
Dominios constantes y región de bisagra de las cadenas H
este sistema difiere en las cadenas L y H, tienen un contenido y secuencia similares de aminoácidos que la misma región en otras cadenas L y se designan apropiadamente como dominio de la cadena ligera; la siguiente secuencia de aminoácidos se conoce como regiónbisagra, en donde las cadenas H y H se mantienen juntas.
Inmunoglobulinas – anticuerpo
los anticuerpos, conocidos como inmunoglobulinas comparten muchas características estructurales. Las cinco inmunoglobulinas se designan IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, en donde Ig se refiere a inmunoglobulina están presentes en el plasma sanguíneo y hay una forma secretoria de IgA en la leche y saliva yen secreciones bronquial, intestinal, vaginal y otras.
LAS INMUNOGLOBULINAS COMO
UNIDADES TETRAPEPTICAS
La estructura de cada inmunoglobulina esta basada en una unión de cuatro péptidos para formar una proteína mas grande: dos de los péptidos son de bajo peso molecular y esto se conoce como CADENAS lIGERAS los dos péptidos mas grandes, las cadenas pesadas varían de tamaña de unainmunoglobulina a otra.
Las cadenas H están designadas como gama, my, alfa, delta, élipson, y estas identifican las clases de inmunoglobulina o isotipos, como igG, IgA, IgD e IgE. Las cadenas H en una molécula de inmunoglobulina individual son idénticas y están unidas una a la otra por una o mas intercadenas de enlaces de disulfuro. Las cadenas L en una sola n una sola molécula de inmunoglobulina tambiénson idénticas, pero al igual que las cadenas H pueden diferir de una anticuerpo a otro. Hay solo dos tipos de cadenas L, las cadenas kappa y lambada. Enlaces disulfuro unen a las cadenas H con las L para crear la molécula de cuatro cadenas.
DOMINIOS DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Dominios variables
Todas las cadenas L se pueden considerar como constituidas por dos mitades de igual tamaño. Losprimeros 107 aminoácidos del extremo aminotencial varían mucho en secuencia de una cadena; esta se denomina dominio variable de la cadena L.
Dominios constantes y región de bisagra de las cadenas H
este sistema difiere en las cadenas L y H, tienen un contenido y secuencia similares de aminoácidos que la misma región en otras cadenas L y se designan apropiadamente como dominio de la cadena...
los anticuerpos, conocidos como inmunoglobulinas comparten muchas características estructurales. Las cinco inmunoglobulinas se designan IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, en donde Ig se refiere a inmunoglobulina están presentes en el plasma sanguíneo y hay una forma secretoria de IgA en la leche y saliva y en secreciones bronquial, intestinal, vaginal y otras.
LASINMUNOGLOBULINAS COMO
UNIDADES TETRAPEPTICAS
La estructura de cada inmunoglobulina esta basada en una unión de cuatro péptidos para formar una proteína mas grande: dos de los péptidos son de bajo peso molecular y esto se conoce como CADENAS lIGERAS los dos péptidos mas grandes, las cadenas pesadas varían de tamaña de una inmunoglobulina a otra.
Las cadenas H están designadas como gama, my, alfa,delta, élipson, y estas identifican las clases de inmunoglobulina o isotipos, como igG, IgA, IgD e IgE. Las cadenas H en una molécula de inmunoglobulina individual son idénticas y están unidas una a la otra por una o mas intercadenas de enlaces de disulfuro. Las cadenas L en una sola n una sola molécula de inmunoglobulina también son idénticas, pero al igual que las cadenas H pueden diferir deuna anticuerpo a otro. Hay solo dos tipos de cadenas L, las cadenas kappa y lambada. Enlaces disulfuro unen a las cadenas H con las L para crear la molécula de cuatro cadenas.
DOMINIOS DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Dominios variables
Todas las cadenas L se pueden considerar como constituidas por dos mitades de igual tamaño. Los primeros 107 aminoácidos del extremo aminotencial varían mucho ensecuencia de una cadena; esta se denomina dominio variable de la cadena L.
Dominios constantes y región de bisagra de las cadenas H
este sistema difiere en las cadenas L y H, tienen un contenido y secuencia similares de aminoácidos que la misma región en otras cadenas L y se designan apropiadamente como dominio de la cadena ligera; la siguiente secuencia de aminoácidos se conoce como regiónbisagra, en donde las cadenas H y H se mantienen juntas.
Inmunoglobulinas – anticuerpo
los anticuerpos, conocidos como inmunoglobulinas comparten muchas características estructurales. Las cinco inmunoglobulinas se designan IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, en donde Ig se refiere a inmunoglobulina están presentes en el plasma sanguíneo y hay una forma secretoria de IgA en la leche y saliva yen secreciones bronquial, intestinal, vaginal y otras.
LAS INMUNOGLOBULINAS COMO
UNIDADES TETRAPEPTICAS
La estructura de cada inmunoglobulina esta basada en una unión de cuatro péptidos para formar una proteína mas grande: dos de los péptidos son de bajo peso molecular y esto se conoce como CADENAS lIGERAS los dos péptidos mas grandes, las cadenas pesadas varían de tamaña de unainmunoglobulina a otra.
Las cadenas H están designadas como gama, my, alfa, delta, élipson, y estas identifican las clases de inmunoglobulina o isotipos, como igG, IgA, IgD e IgE. Las cadenas H en una molécula de inmunoglobulina individual son idénticas y están unidas una a la otra por una o mas intercadenas de enlaces de disulfuro. Las cadenas L en una sola n una sola molécula de inmunoglobulina tambiénson idénticas, pero al igual que las cadenas H pueden diferir de una anticuerpo a otro. Hay solo dos tipos de cadenas L, las cadenas kappa y lambada. Enlaces disulfuro unen a las cadenas H con las L para crear la molécula de cuatro cadenas.
DOMINIOS DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Dominios variables
Todas las cadenas L se pueden considerar como constituidas por dos mitades de igual tamaño. Losprimeros 107 aminoácidos del extremo aminotencial varían mucho en secuencia de una cadena; esta se denomina dominio variable de la cadena L.
Dominios constantes y región de bisagra de las cadenas H
este sistema difiere en las cadenas L y H, tienen un contenido y secuencia similares de aminoácidos que la misma región en otras cadenas L y se designan apropiadamente como dominio de la cadena...
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