ANTICUERPOS Y ANTIGENOS CLASE TECNICATURA

ANTICUERPOS
Son glucoproteínas
circulantes que se
producen como respuesta
a la exposición de
antígenos.
Existen 3 moléculas con
capacidad de unión al
antígeno:
ANTICUERPOS
CMH
RC DE LT

ANTIGENOS
Son sustancias que
generan o son reconocidas
por anticuerpos.

existen en 2 formas:
A) Acs unidos a la membrana en la superficie de los
linfocitos B: Actúan como receptores para el
antígeno.
B) Acssecretados que están en circulación, tejidos y
mucosas: neutralizan las toxinas, impiden la entrada y
propagación de los microorganismos patógenos y
eliminan microbios.

Neutralización de microbios
Neutralización de productos microbianos tóxicos
Activación del sistema del complemento
Opsonización de microorganismos patógenos fagocitosis
citotoxicidad celular: células del SI provocan lisis decélulas infectadas

Plasma
Secreciones mucosas
Liquido intersticial de los tejidos
SUERO: es el liquido residual que resulta de la coagulación de
la sangre.
ANTISUERO: Cualquier suero que contenga anticuerpos que
se unan a un antígeno en particular.
SEROLOGIA: Es el estudio de los anticuerpos y de sus
reacciones con los antígenos.

ALBUMINAS

Proteínas plasmáticas:
GLOBULINAS

TODAS LAS MOLECULASDE
ANTICUERPOS COMPARTEN
LAS MISMAS
CARACTERISTICAS
ESTRUCTURALES BASICAS,
PERO MUESTRAN UNA
VARIABILIDAD ACENTUADA
EN LAS REGIONES QUE SE
UNEN A LOS ANTIGENOS.

2 CADENAS LIGERAS IDENTICAS
2 CADENAS PESADAS IDENTICAS
Unidos por enlaces covalentes.
- Cada una con 110 aminoácidos de longitud, que se
pliegan en una estructura globular llamada dominio
de Ig. Constan de regiones amino terminalesvariables (V) que participan en el reconocimiento
del antígeno y de regiones carboxilo terminales
constantes (C); las regiones C de las cadenas
pesadas median las funciones efectoras.

Fragmento
cristalizable
Fragmento de unión al
antígeno

Muchas otras proteínas del sistema inmunitario, así
como numerosas proteínas que no están relacionadas
a la inmunidad contienen dominios con una
estructura de Igplegada (dos laminas plegadas en β
adyacentes unidas por enlaces s-s)

La mayoría de las diferencias en la secuencia y
variabilidad entre diferentes anticuerpos se limitan a 3
secuencias cortas en la región V de la cadena pesada y
a 3 secuencias en la región V de la cadena ligera.

Segmentos Hipervariables
Es el responsable de la unión entre un
antígeno y un anticuerpo

Se dividen en distintasclases en
función de las diferencian que
presentan en la región C de la
cadena pesada.
Ig A

Isotipos

Ig D
Ig E
Ig G
Ig M

Ig A 1

Ig A
Ig A 2

Ig G1

Ig G

Ig G2
Ig G3
Ig G4

La diferencia esta dada por las regiones C de la cadena
pesada del anticuerpo, donde varían algunos
aminoácidos y esta cadena va tomando diferentes
nombres.
Para:
- IgA1: α1, IgA2: α2
- IgD: δ
- IgE: ε
- IgG1: γ1, IgG2:γ2, IgG3: γ3, IgG4: γ4
-IgM: μ

PRESENTAN 4 DOMINIOS Ig
PARA LA CADENA PESADA
CH1, CH2, CH3, CH4

CONTIENEN SOLO 3 DOMINIOS
Ig DE LA CADENA PESADA. CH1,
CH2, CH3.

Debido a que la mayoría de las funciones efectoras de
los anticuerpos están mediadas por la unión de
regiones C de la cadena pesada a receptores para el Fc
en diferentes células (Fagocitos, linfocitos, NK
mastocitos y complemento)Las moléculas de anticuerpos son flexibles, lo que les
permite unirse a diferentes series de antígenos.
Cada Ac contiene al menos 2 zonas de unión al Ag. La
moléculas de Ig pueden orientar estas zonas de unión
de manera que puedan engancharse a la vez 2
moléculas de Ag en una superficie plana.
La Región Bisagra hace q esto sea posible.

Hay 2 clases de cadenas ligeras
Se distinguen por susregiones
constantes C carboxilo
terminales.

Κ (60%)
λ (40%)

Los Anticuerpos secretados y de membrana, se
diferencian en la secuencia de aminoácidos del extremo
carboxilo terminal de la región C de la cadena pesada.
Los secretados se encuentran en:
Sangre
Líquidos extracelulares
En estos la porción carboxilo terminal es hidrófila

En los anticuerpos unidos a la membrana contienen un
tramo...