Anticuerpos

Bioquímica inmunológica

2. Las inmunoglobulinas. Estructura, propiedades y funciones biológicas.

Proteína (Densitometría)
Proteínas IgG IgA IgM IgD

+
Albúmina

Movilidad electroforética

Las inmunoglobulinas se encuentran en la región de las gammaglobulinas

1

Anticuerpos = inmunoglobulinas ≠ γ globulinas
Proteínas de estructura globular sintetizadas por células del sistemainmune (Linfocitos B y células plasmáticas derivadas de ellos. Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva, lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.) En el plasma se detectan dentro de la fracción de las γ globulinas. Capaces de reconocer a otras moléculas (antígenos) de manera muy específica, y formar complejos estables con ellos(inmunocomplejos). Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa, en lo que se conoce como respuesta humoral específica. Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga (varias semanas). Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos.

La estructura básica de las inmunoglobulinas bá
•Dos cadenas pesadas (50 KDa), idénticas entresí

N N

•Dos cadenas ligeras (25 KDa), idénticas entre sí

C

Cadena pesada C C
Eje de simetría simetrí

C

Las cadenas están unidas por uno o varios puentes disulfuro Glicoproteínas

N N

Cadena ligera

2

Tipos de inmunoglobulinas
Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. bá Son sintetizadas por los linfocitos B (IgM, IgD) y por las célulasplasmáticas derivadas de ellos (IgG, IgA, IgE). IgM e IgG se detectan principalmente en el plasma sanguíneo y en el líquido intersticial Las IgA aparecen fundamentalmente en secreciones (saliva, lágrimas, secreción intestinal, etc.), recubriendo mucosas expuestas al ataque de agentes patógenos externos. La IgD es una inmunoglobulina asociada a la membrana de los linfocitos B. Su función primaria delas es la de servir como detectores de antígenos para las células B. Se detecta marginalmente en el plasma. Las IgE son anticuerpos que, si bien inicialmente se liberan al plasma por las células plasmáticas, son integrados en la membrana de otras células (mastocitos), participando en las reacciones de hipersensibilidad.

Características estructurales Caracterí

Formas polimerizadas que aparecenen el hombre SC = Componente secretor (60.000 Da) J = Proteína de unión(J: join; 20.000 Da)

Tipo

Cadena pesada (H) 55.000

Cadena ligera (L) (MG 22.500) χ = λ =

SIgA

IgG IgA (SIgA)

γ = SC SC α = SC SC

IgM IgD IgE

μ =

“extended”

“compact”

δ =

ε =

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Inmunoglobulinas monoméricas
En solución en el solució plasma y otros fluidos biológicos bioló

Asociadasa membrana de linfocitos B

Asociada a membrana de las células cebadas cé

Inmunoglobulinas multiméricas

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Estructura tridimensional de la Inmunoglobulina G
Cadena ligera Cadena ligera

Cadena pesada Cadena pesada

Polisacárido

Estructura en “dominios” de las inmunoglobulinas
Región Regió variable

Región Regió constante
Dos dominios variables (VH, VL) y cuatro dominiosconstantes (CL, CH1, CH2, CH3)

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Reconocimiento antígeno-anticuerpo

Identificación del dominio de Identificació unión a los antígenos unió antí

2 x Fab Digestión con papaína Fc

Digestión con bromelaína

F(ab)’2

Fab, F(ab)’2: “antigen binding fragment”: zona de unión a antígenos Fab, F(ab) Fc: “crystaline fragment”: zona constante que interacciona con Fc:

receptores celulares6

Experimento que permitió “visualizar” las estructuras de los permitió visualizar” complejos antígeno anticuerpo antí

Molécula orgánica de pequeño tamaño (antígeno), que es administrado a un conejo con el fin de producir anticuerpos específicos contra él

Anticuerpos que reconocen a la molécula orgánica Síntesis química de una molécula que contiene dos veces el mismo determinante...