APO A-1

la apoA-I contiene un dominio globular N-terminal (aminoácidos 1-43) plegado como un haz de cuatro hélices que tiene tres repeticiones de once aminoácidos (hélices G1, 11-21, G2, 22-32, y G3, 33-43)y un C-terminal (aminoácidos 44-243), que es la zona de unión a lípidos, que consiste en diez hélices α anfipáticas de clase A que tienen Pro a intervalos regulares; ocho de esas hélices tienenveintidós residuos y las otras dos solo once. Estas hélices α tienen sus residuos hidrófilos e hidrófobos sobre lados opuestos de la hélice; además, la cara hidrófila de la hélice tiene carácter dezwitterión debido a que sus residuos con carga negativa se proyectan desde el centro de esta cara, mientras que los que tienen carga positiva se localizan en sus bordes.

La estructura de la apoA-I unida alípidos se asemeja a la de la forma mutante apoA-IΔ(1-43) libre de lípidos y es similar a un anillo elíptico formado por cuatro moléculas de la apoproteína asociadas a través de las caras hidrófobasde sus hélices anfipáticas que constituyen el haz de cuatro hélices.








La apolipoproteína A-I (apoAI) es el componente proteico mayoritario de las lipoproteínas de alta densidad (HDL),cuyo nivel sérico se correlaciona inversamente con el riesgo aterogénico. La apoAI es una proteína anfitrópica formada casi en exclusividad por a-hélices anfipáticas y presenta una gran flexibilidadconformacional que es crucial para su ciclo funcional, en el que se interconvierte entre diferentes estados: libre, unida a membranas, o a una gran variedad de complejos lipoproteicos de diferentetamaño, morfología y composición.
http://www.scielo.org.ar/scielo.php?pid=S0325-29572013000200010&script=sci_arttext

en investigaciones del año actual se ha desmostrado que La apolipoproteína AIaltamente expresado fue identificada en el plasma de pacientes artriticos agudos en comparación con los controles sanos. Por otra parte, se detectaron altos niveles de SF apoA-I en el 83,3% de los...