Apuntes de bioquímica

APUNTES DE BIOQUÍMICA
Lic. José Manuel Arriaga Romero, Catedrático de Bioquímica
Universidad Mesoamericana, Facultad de Medicina. Quetzaltenango, Guatemala.
arriagaromero@gmail.com

Estructura y función de las proteínas
Parte 1
Aminoácidos
I. Visión general
* Las proteínas son las moléculas más abundantes y funcionalmente diversas en los sistemas vivos
* Cada procesode la vida depende moléculas de esta clase
* Las enzimas y las hormonas polipeptídicas dirigen y regulan el metabolismo en el cuerpo
* Las proteínas contráctiles de los músculos permiten el movimiento
* En el hueso, el colágeno forma un entramado para el depósito de calcio
* En la circulación sanguínea, la hemoglobina y la albúmina plasmáticatransportan moléculas esenciales
* Las inmunoglobulinas destruyen microorganismos infecciosos
* Todas las proteínas muestran una increible diversidades de funciones
* Todas comparten una estructura común, una cadena linear de aminoácidos

II. Estructura de los aminoácidos
* Aunque se han descrito más de 300 aminoácidos, sólo 20 son constituyentes de proteínas enmamíferos
* Cada uno de los aminoácidos (excepto la prolina) posee unidos al carbono alfa:
* Un grupo carboxilo
* Un grupo amino
* Una cadena lateral distintiva (grupo-R)
* A pH fisiológico (más o menos pH=7.4)
* El grupo carboxilo se disocia, formando el carboxilato cargado negativamente (COO¯)
* El agrupo amino está protonado (-NH3⁺)

*En las proteínas, casi todos los grupos carboxilo y grupos amino de los aminoácidos están combinados por medio de un enlace denominado peptídico, por lo que no están disponibles para reacciones químicas (excepto para la formación de puentes de hidrógeno)
* Esta propiedad está destinada a las cadenas laterales, las que ultimadamente dictan el papel que juega un aminoácido en una proteína
*En virtud a lo anterior, es útil clasificar a los aminoácidos en base a las propiedades de sus cadenas laterales:
* No polares
* Polares
* Ácidas
* Básicas

Aminoácidos con cadena lateral no polar
* Cada uno de éstos tiene una cadena no polar que:
* No enlace protones
* No cede un protones
* No participan en puentes de hidrógeno* No participan en enlaces iónicos
* Sus cadenas laterales tienen un comportamiento similar al de los lípidos, una propiedad que promueve las interacciones hidrofóbicas
* Localización de aminoácidos no polares en las proteínas
* En soluciones acuosas, las cadenas laterales de estos aminoácidos no polares se agrupan hacia el interior de las proteínas (micelaproteica)
* Fenómeno que es debido a la hidrofobocidad de los grupos-R no polares, los que actúan como las gotas de aceite que coalescen en un ambiente acuoso
* Tales grupos llenan el interior de una proteína plegada, ayudando a mantener su forma tridimensional

Aminoácidos con cadena lateral polar no cargada
* Estos aminoácidos tienen carga neta de cero a pH neutro* Las cadenas laterales de la cisteína y la tirosina pueden perder un protón a pH alcalino
* La cadena lateral de la serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo polar hidroxilo (-OH) que puede participar en puentes de hidrógeno
* La cadena lateral de la asparagina y la glutamina contienen un grupo carbonilo y un grupo amido, los que pueden, también, participar en puentes dehidrógeno
* Enlace disulfuro
* La cadena lateral de la cisteína tiene un grupo sulhidrilo, el cual es un componente importante del sitio activo de muchas enzimas
* En las proteínas, los grupos –SH de dos cisteínas pueden ser oxidados para formar un dímero (cistina) que contiene un enlace cruzado covalente denominado enlace disulfuro (-S-S-)
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