APUNTES EN SUCIO

BIOQUIMICA 24 SEPT


CLASIFICACION (hoja 2)
EN FUNCION DE LA CADENA LATERAL:
Numero de atomos de carbono
Naturaleza química (alifática, aromatica, con grupos OH, con atomos S)
Por su polaridad (capacidad de comportarse en unas determinadas condiciones en presencia del agua)


CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS (hoja 3)
APOLARES: son aa estructurales, no reaccionan? Son inertes. Alanina es el masabundante. Isoleucina tiene dos centros quirales (carbono beta) no tiene mucha importancia.
Prolina esta mal llamado no es estriv¡ctamente aa porquqe tiene la cadena lateral unda al grupo alfa amino del aminoácido, de manera que es un iminoacido, porque tiene un grupo imino y no amino.
Aa que rompe estructuras porque el grupo amino no puede formar puentes de hidrogeno.
Phe Trp.
Trp tiene un grupoinolico, a este aa se le llamo durante un tiempo inolalanina.
Son aa tb inertes, no hacen reacc química, están e n el interior de las proteínas, son voluminosos. Tienen una propiedad curiosa, absorben la luz en el ultravioleta mas próximo al visible a 279nm (trp) y 260? Phe, todos los demás aa son en el ultravioleta lejano.

Met: de los dos aa q tienen azufre. No es tremendamente reactiva aunquetenga un S que es muy reactivo.

POLARES SIN CARGA:
Cys: no son polares pero pueden ser tremendamente polarizante, es el aa mas reactivo de todas las proteínas. Las cys pueden formar mucha cantidad de enlaces pueden pegarse a muchas cosas a las proteínas, por ejemplo, el S se pega a los metale pesados, por eso son venenosos, porque se pegan a la cys e inutilizan la proteina . Tb sonresponsables de estructura proteica porque se oxidan con otra cys___ cadena polipepticdica, forman enlace covalente, es un enlace covalente que no sea el enlace peptídico. Permite el plegamiento de la proteina (cuando sejuntan dos, por oxidación forman CISTINA, dos aa NO UNO).

Gly: Aminoácido más pequeño con una cadena lateral de H
El H es apolar y la polaridad del aminoácido la aportan el grupo -amino yel -carboxilo Ocupa sitios pequeños de las proteínas ya que tiene gran flexibilidad
Es el único aminoácido donde el carbono a no es asimétrico
No tiene isómeros D y L. Es decir posibilidad de ser D o L. Ocupa cuerpos muy pqueños, es la que va a ocupar los huecos pequeños)
(***dos tienen dos carbonesanomericos, 1 no tiene Canomerico, y 17 si)

Ser: es el aa que a veces soporta lasfosforilaciones.
Thr: otro aa con dos grupos quirales.

Estos dos de arriba son los aa que dentro de algunas prots son susceptibles de pegar azucares, de que la prot sea glicosidada, con enlace o-glicosidico.
(Golgi)

La tys tiene aromatico osea q absorbe la luz en la zona mas próxima tb.

Asn: soporta la formación de glicoprots que están unidas a SN por un enlace que se llama N glicosidico, esta oocurre enel RE.
Gln
No son aa modificados, entran asi. Como glutamina o aspargito???

AA POLARES CO CARGA POSITIVA A PH FISIOLOGICO: al ph al cual s eencuentran las prots en positivo.
Lys
Arg: es un aa que tiene al final el grupo GUANIDINO. Es imp la arg porque participa en las vías de detoxificacion del nitrógeno, permite la eliminación de la urea.

His: es un aa curioso, porque tiene una cadenalateral pirrolica pero no absorbe la luz a luz UV próxima. Tiene un grupo imigazolio? Es susceptible de ionizarse. AA tampón, porque carga o cede protones el aa, esta muy representado en las protones del suero
.

AA CONN CARGA NEGATIVA A PH FISIO:
Asp:
Glu:




PROPS DE AA: PROPRS AC-BASICAS DE LOS AA individualizados /pag 7)


A ph bajo mas protones,
A ph acido(mas alto) hay mas OHBIOQUIMICA 28 SEPTIEMBRE


PAG 8
Reacción de sanger permite identificar cual es el aa – residuo que aportaba el grupo amino en una cadena polipeptídica, o en una proteina.
(aa de extremo en la proteina)

PAG 9:
CARBAMILACION CON CIANATO: no interesa mucho.
REACCIÓN DE EDMAN: REACCIÓN INTERESANTE, porque es la base del secuenciador de proteínas, secuenciar una proteina indica conocer el orden de los...