articulo de dibulgacion
Un equipo de la Universidad de Columbia dirigido por el investigador chileno Julio Fernández ha descubierto una nueva formade memoria mecánica que ajusta la elasticidad de los músculos a su historial de estiramiento.
Mediante microscopios atómicos altamente sensibles, los científicos han detectado una reacción químicaque aumenta la elasticidad de las proteínas del músculo. Julio Fernández llevaba casi dos décadas estudiando el origen de la elasticidad muscular, cuando una molécula llamada titina atrajo suatención.
Se trata de la proteína más grande del cuerpo y la principal fuente de la elasticidad muscular pasiva, según se consideraba hasta ahora. Pero la nueva investigación revela que en el organismo haymás titina de lo que se pensaba y que proporciona la elasticidad necesaria para cada músculo, incluido el corazón.
Fernández y sus colegas han descubierto que los niveles de oxidación afectan a latitina y aumentan durante la actividad muscular como una consecuencia natural del metabolismo elevado. También han visto que la titina contiene un número inusualmente alto de ‘puntos calientes’ olugares que son más propensos a la oxidación, pero la mayoría de ellos están ocultos e inactivos dentro de los pliegues moleculares.
Al mismo tiempo, los científicos han comprobado que el estiramientode un músculo puede forzar a la titina a desplegarse, dejando expuestos los puntos de acceso y haciendo que la titina fuera cada vez más sensible a la oxidación en el estiramiento.
Luego secentraron en una de las formas más comunes de la oxidación, llamada glutationilación, y observaron que la fuerza mecánica desenredaba los haces cruzados de titina y generaba cambios transitorios en laelasticidad, que duraba solo unos pocos segundos.
Sin embargo, el efecto de una fuerza mecánica, en combinación con la glutationilación, resultaba mucho más persistente. La rigidez de las moléculas de...
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