aspartato
Páginas: 2 (274 palabras)
Publicado: 18 de abril de 2013
Aspartato transcarbamilasa
La síntesis de pirimidinas comienza con la unión de carbamilfosfato a aspartato, con liberación de fosfato inorgánico, para dar carbamilaspartato.Se trata del primer paso comprometido en la biosíntesis de pirimidinas, y está catalizado por la enzima Aspartato transcarbamilasa (Carbamil fosfato: L-aspartato carbamiltransferasa, EC 2.1.3.2).
Esta enzima tiene un comportamiento regulatorio. Ya desde los estudios de Gerhart y Pardee en 1950 se sabe que su actividad se inhibe por el nucleótido CTP, que esuno de los productos finales de la biosíntesis de pirimidinas. De esta forma, la ATC asa es un sistema típico de retroalimentación negativa. Pero al mismo tiempo, la ATC asa esactivada por ATP, producto final de la biosíntesis de purinas. De esta forma, síntesis de purinas y piramidinas quedan reguladas mutuamente. Por otra parte, la enzima muestra unacinética anómala respecto a sus dos substratos, carbamilfosfato y aspartato, dando lugar a una dependencia sigmoide de la velocidad respecto a la concentración de substrato.
La enzimaconsta de dos tipos de subunidades, catalítica y regulatoria, habiendo dos subunidades catalíticas y tres regulatorias por molécula. Cada subunidad catalítica consta de trespolipéptidos (c3) y la regulatoria de dos (r2), por lo que la enzima completa es un dodecámero (c3)2 (r2)3. Las subunidades catalíticas fijan y transforman a los substratos, mientras quelas regulatorias fijan a los efectores (CTP y ATP).
La enzima mejor estudiada es la de Escherichia coli, a partir de trabajos llevados a cabo por W.Lipscomb y colaboradores en launiversidad de Harvard. En esta demostración nos basamos sobre todo en estos trabajos; un buen resumen está en Kantrowitz,E.R. y Lipscomb,W.N., Science, 241 (1988), 669-674.
La síntesis de pirimidinas comienza con la unión de carbamilfosfato a aspartato, con liberación de fosfato inorgánico, para dar carbamilaspartato.Se trata del primer paso comprometido en la biosíntesis de pirimidinas, y está catalizado por la enzima Aspartato transcarbamilasa (Carbamil fosfato: L-aspartato carbamiltransferasa, EC 2.1.3.2).
Esta enzima tiene un comportamiento regulatorio. Ya desde los estudios de Gerhart y Pardee en 1950 se sabe que su actividad se inhibe por el nucleótido CTP, que esuno de los productos finales de la biosíntesis de pirimidinas. De esta forma, la ATC asa es un sistema típico de retroalimentación negativa. Pero al mismo tiempo, la ATC asa esactivada por ATP, producto final de la biosíntesis de purinas. De esta forma, síntesis de purinas y piramidinas quedan reguladas mutuamente. Por otra parte, la enzima muestra unacinética anómala respecto a sus dos substratos, carbamilfosfato y aspartato, dando lugar a una dependencia sigmoide de la velocidad respecto a la concentración de substrato.
La enzimaconsta de dos tipos de subunidades, catalítica y regulatoria, habiendo dos subunidades catalíticas y tres regulatorias por molécula. Cada subunidad catalítica consta de trespolipéptidos (c3) y la regulatoria de dos (r2), por lo que la enzima completa es un dodecámero (c3)2 (r2)3. Las subunidades catalíticas fijan y transforman a los substratos, mientras quelas regulatorias fijan a los efectores (CTP y ATP).
La enzima mejor estudiada es la de Escherichia coli, a partir de trabajos llevados a cabo por W.Lipscomb y colaboradores en launiversidad de Harvard. En esta demostración nos basamos sobre todo en estos trabajos; un buen resumen está en Kantrowitz,E.R. y Lipscomb,W.N., Science, 241 (1988), 669-674.
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