bases moleculares de nutricion

Las enzimas:
Son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos
Como todos los catalizadores disminuyen la energía de activación de las reacciones
*Las coenzimas pueden dividirse en tres grupos:
1. Las que intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato como el ATP
2. Las que intervienen en reacciones de óxido reducción (redox) (Fe)
3. Las que intervienen enreacciones de transferencia de otros grupos químicos. Son derivados de vitaminas como la coenzima A o el pirofosfato de tiamina
Especificidad Son específicas de la reacción que catalizan y del sustrato
Sustrato natural
Sustratos análogos
La especificidad depende de la enzima y del sustrato
Estereoespecificidad
Regioselectividad
Quimioselectividad
Isoenzimas
Los factores que influyende manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
-pH pH óptimo
-Temperatura La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima
-Cofactores Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores:Iones inorgánicos (Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ )
Molécula orgánica (Coenzima)
Concentraciones del sustrato y de los productos finales lapresencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido
-Inhibición Reversible
Competitiva. Los inhibidores pueden
ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original
No competitiva. Alteran la conformación
espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato
Acompetitiva. El inhibidor solointeractúa
con el complejo Enzima-sustrato
Irreversible
Marcadores de afinidad, se unen a
residuos de cys, lys o tyr
Sustratos suicidas. Sustratos alternos de
la enzima
-Modulación alostérica
Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones
interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa).
R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad.
Las formas R y T seencuentran en equilibrio R T
-Modificación covalente Otras enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como el Pi, o el AMP.
También se da el caso inverso, en el que una enzima muy activa se desactiva al liberar algún grupo químico.

-Activación por proteolisis
Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino comoproteínas precursoras sin actividad enzimática.
Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos.
Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos.
Clasificación
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro.
Deshidrogenasas(cofactores NAD o FAD)
Oxidasas (Oxígeno como aceptor de electrones)
Peroxidasas (peróxido de hidrógenos como aceptor de electrones)
Hidroxilasas (introducen un grupo hidroxilo)
Oxigenasas (introducen oxígeno al sustrato)
Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
Fosfotransferasas(fosfato inorgánico: Pi, PO43-)
Aciltransferasas (grupo acilo)
Glicotransferasas (carbohidratos)
Pirofosfotransferasas (pirofosfato: PPi, P2O74−)
Metiltransferasas (grupos metilo)
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O AH + B-OH
Esterasas (enlace éster)
Peptidasas (enlace peptídico)
Fosfatasas (quitan fosfato)
Glucosidasas (quitancarbohidratos)
Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B A + B
Rompen enlaces C-C, C-N, C-O, C-S por medio de un mecanismodiferente al de la hidrólisis o a la óxido-reducción y forman dobles enlaces
Aldolasas (producen aldehídos)
Descarboxilasas (liberan CO2)
Sintasas (unen dos moléculas sin la intervención de ATP
Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la...