bioca
1) A pesar de que algunas coenzimas parecen como si pudieran catalizar ellas solas las reacciones, casi no tienen ningún poder catalítico cuando no se encuentran unidas a las enzimas. Explica ¿por qué?. (0.5 pts)
Porque las coenzimas si se modifican en una reacción química, por lo que podría afectar la funcionalidad de crear un producto y/o agotarse, a diferencia de las enzimas.2) Cuando un paciente se deshidrata, debe de rehidratarse con solución salina, la cual contiene NaCl al 0.9%. ¿Por qué se utiliza solución salina en lugar de agua? (0.25 pts)
Porque con la deshidratación no solo se pierde agua, el organismo pierde también sales minerales que deben ser repuestas. También tiene que ver con la osmolaridad, a un alto nivel de agua extracelular, la celulaquedaría sin iones que le permitieran tener energía.
3) La enzima proteolítica digestiva, quimiotripsina, rompe los enlaces peptídicos formados por los grupos carboxilo de aminoácidos grandes, sin carga y voluminosos. ¿Qué aminoácidos piensas tú que caerían en esta categoría? (0.25 pts)
Asparragina, tirosina y glutamina
4) En el estómago, el ácido gástrico disminuye el pH a 1 o 2 paradesnaturalizar a las proteínas rompiendo los puentes de hidrógeno. La proteasa del estómago, la pepsina, es un miembro de la superfamilia de proteasas de aspartato, enzimas que usan dos residuos de aspartato en el sitio activo para la catálisis ácido-base del enlace peptídico. La quimiotripsina que no se encuentra en el estómago utiliza a las histidinas, ¿por qué la tripsina tiene que utilizaraspartatos en lugar de histidinas? (0.5 pts)
Porque la histidina es una base, si se pone a un ambiente sumamente acido no lograra desnaturalizar a las proteínas, sino que perderá sus propiedades básicas, por lo que se necesitan usar ácidos.
5) Dibuja la estructura de la alanina a pH de 1, de 6.02 y de 12 (0.5 pto)
6) Describe laclasificación de las proteínas como fibrosas o globulares. ¿Cuál es la relación de esta clasificación con sus funciones fisiológicas? (0.5 pts)
Las proteínas fibrosas exhiben propiedades mecánicas especiales provocadas por su estructura exclusiva, que se tienen combinando aminoácidos específicos en elementos estructurales secundarios irregulares, teniendo una función estructural y estática. Lasproteínas globulares son diferentes, cuyas formas son consecuencia de interacciones complejas entre elementos estructurales secundarios, terciarios y, en ocasiones, cuaternarios, además sus funciones son metabólicas, unen moléculas, por ejemplo, la hemoglobina (tetrámero) puede unir hasta 4 oxígenos gracias a su estructura.
7) Comparación entre la hemoglobina fetal y la materna. Estudios en eltransporte de oxígeno en mamíferos en gestación, muestran que las curvas de saturación de O2 de la sangre fetal y la materna son muy distintas cuando se miden bajo las mismas condiciones. Los eritrocitos fetales contienen a la variante estructural de la hemoglobina, la HbF (la hemoglobina fetal), que consiste en dos cadenas α y dos γ (α2γ2), mientras que los eritrocitos maternos contienen la HbA(α2β2).
(a) ¿Cuál de las dos hemoglobinas tiene una mayor afinidad por el oxígeno en condiciones fisiológicas, HbA o HbF? Explica
La HbF (hemoglobina fetal), porque ésta se une débilmente al 2,3 – BPG (regulador importante de la unión del oxígeno a la hemoglobina), provocando una mayor afinidad por el oxígeno que la HbA, en la cual si participa activamente.
(b) ¿Cuál es la razónfisiológica de la diferencia de afinidades por el O2?
Se debe a que la mayor afinidad de la HbF por el oxígeno facilita la transferencia de este desde la circulación materna hasta los eritrocitos del feto a través de la placenta.
(c) Cuando se removió cuidadosamente todo el 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BFG) de las muestras de HbA y HbF, las curvas de medición de saturación de O2 se desplazaron...
Regístrate para leer el documento completo.