Bioenergetica

Las enzimas son sustancias proteicas. Son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas. Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.Estructura de las enzimas se divide en acción reguladora y especificidad de acción
Elemento | Enzima Activada |
Zn++ | Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN y ADN polimerasas. |
Mg++ | Fosfohidrolasas,RUBISCO, fosfotransferasas, fosfatasas. |
Mn++ | Arginasas, peptidasas, quinasas. |
Mo | Nitratoreductasa, nitrogenasa. |
Fe2+, Fe3+ | Citocromos, catalasas, ferredoxina,peroxidasas, nitritoreductasa. |
Cu2+ | Citocromo oxidasa, tirosinasa, ´cido ascórbico oxidasa, plastocianina |
Ca2+ | 1,3 b glucan sintetasa, calmodulina. |
K+ | Piruvato fosfoquinasa, ATPasa. |
Co | Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas. Importante en la fijación simbiótica de nitrógeno. |
Ni | Ureasa. |


Mecanismos que regulan la ActividadEnzimática
Inhibidores
Inhibición Competitiva: el S y el I compiten por el sitio activo de la enzima. El resultado de la competencia depende de cuántas moléculas de cada tipo hay.
Inhibición Acompetitiva: el I se combina con el complejo enzima-sustrato para formar un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, el cual no experimenta su transformación posterior en producto.
Inhibición Mixta: serefiere a la combinación de dos tipos reversibles de inhibición enzimática, la inhibición competitiva y la inhibición no competitiva. El término mixta se usa cuando el inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato. En la inhibición mixta el inhibidor se une a un lugar distinto del sitio activo en el que se une el sustrato.
Inhibición Irreversible: Ciertassustancias inhiben a las enzimas en forma irreversible, sea fijándose permanentemente de manera covalente o desnaturalizándolas.
Modulación Alostérica: los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima querepercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción. Las interacciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy común de controlar las enzimas en las células.
Retroalimentacion
Retroalimentación negativa: Una enzima alosterica es inhibida por uno de los productos, cuando alcanza una concentración elevada, para que se limite la entrada de sustratos aesta vía.
Retroalimentación positiva: Se activan por una molécula reguladora diferente del sustrato.
Isoenzimas: son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química.
Proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura quele lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis.

Tipos de coenzimas
Coenzima | Tipos de reacción | Grupo transferido | Precursor vitaminico |
Nicotinamida Adenindinucleotico (NAD+)Nicotinamida Adenindicucleotico fosfato (NADP+)Falvinadenindinucleotido (FMN) | Oxidorreducción Oxidorreducción Oxidorreducción | H (electrones)H (electrones)H (electrones) |NiacinaNiacinaRiboflavina (B2) |
Coenzima AÁcido lipoico Pirofosfato de tiamina | Activación y transferencia de grupos aciloTransferencia de grupos aciloTransferencia de grupos aciloAldehídos | O R - C – | Ácido pantoténico Tiamina (B1) |
Biotina Fosfato de Piridoxal Ácido Tetrahidrofólico Coenzima de Cobamida | Fijación de CO2Transaminación de aminoácidos y otras reaccionesGrupos...