biología


BIOMOLÉCULAS I: PROTEÍNAS Y ENZIMAS
PRÁCTICA N 1




ÍNDICE:
INTRODUCCIÓN ………………………………………………………………………………………………………………… 3
OBJETIVOS ………………………………………………………………………………………………………………………… 4
MATERIALES Y MÉTODOS …………………………………………………………………………………………………. 5
RESULTADOS Y DISCUSIÓN ………………………………………………………………………………………………… 6
CONCLUSIONES………………………………………………………………………………………………………………….. 8
CUESTIONARIO …………………………………………………………………………………………………………………… 9
BIBLIOGRAFÍA ……………………………………………………………………………………………………………………… 11



















INTRODUCCIÓN:
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. También consideradas macromoléculas constituidas a partir de aminoácidos queestán unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo unaestructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones, desempeñando un papel fundamental en los seres vivos. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora, etc.



















OBJETIVOS:
Reconocer a las proteínas en una muestra.
Percibir la desnaturalización de forma experimental.Analizar la actividad enzimática en el experimento y reconocer los factores que la afectan.
























MATERIALES Y MÉTODOS:
Materiales del alumno por mesa:
1 huevo
Semillas frescas de frijol
Goteros
1 papa
1 botella pequeña de agua oxigenada
Pequeños trozos de carne e hígado
Palitos de dientes

Materiales del Laboratorio:

Tubos de ensayo
Vasode precipitados de 500ml
Gradilla
Solución de almidón al 1 %
Acetona
CuSO4 al 1%
Solución albúmina
Agua destilada
Acido nítrico concentrado
Cocina
Pipetas de 10 y 5 ml
Pinzas de madera
Lugol
NaOH al 40%
Ácido sulfhídrico al 75%
Solución de NaCl al 20%
Placas de porcelana

1. Desnaturalización de Proteínas.
2. Determinación de Presencia de Proteínas (Reacción de Biuret).
3.Reconocimiento de la Enzima Catalasa.
4. Reacción amilolítica.





















RESULTADOS Y DISCUSIÓN:

1. Desnaturalización de proteínas:
Después de someter a la albúmina a los diferentes tratamientos se obtuvieron los siguientes resultados:
Tubo N°
Someter a:
Observación: ¿Ha cambiado algo en los tubos de ensayo?
Desnaturalización
(+) (-) ¿Por qué?
1
Baño MaríaSe volvió de estructura concisa de tonalidad blanco intenso.
Sí, por el cambio de temperatura. El calor rompió todos los enlaces débiles de la albúmina como las fuerzas van der walls y puentes de hidrogeno perdiendo así su estructura secundaria y terciaria pero menos su estructura primaria debido a que los enlaces covalentes no se alteraron. 
2
Acetona
Una parte la capa superior sesemisolidificó y la parte inferior de volvió líquido blanco.
Sí, porque la acetona es un compuesto orgánico y estos desnaturalizan proteínas.
3
Ácido sulfhídrico
Se solidificó y emergieron burbujas.
Sí, porque el ácido sulfhídrico tiene un pH muy bajo.
4
NaCl
Se tornó aceitoso con burbujeos pequeños y la parte inferior se aclaró y se volvió líquido.
No, porque no es una solución que puedadesnaturalizarlo.
5
HNO3
Precipitó, se solidifico y se formó una parte líquida.
Sí, porque el àcido aumenta la oncentración de protones del medio, (disminuye el pH). El exceso de protones cambia las cargas de los grupos ionizables que permiten mantener la estructura terciaria de la proteìna
6
Control
No hubo...