biologia inhibidores
Páginas: 2 (354 palabras)
Publicado: 6 de octubre de 2013
El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y por tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.
La constante KI es la constante de disociacióndel complejo EI; KI = [E][I]/[EI]. La siguiente expresión da la ecuación de la velocidad de reacción inhibida. En su determinación se ha tenido en cuenta que el enzima puede estar en el medio comoenzima libre, como complejo ES o como complejo EI ([E]o = [E] + [ES] + [EI])
La comparación de la ecuación anterior con la de Michaelis de la reacción no inhibida, indica que laconstante catalítica no se ve modificada por la presencia del inhibidor, mientras que la constante de Michaelis del nuevo sistema es mayor que la del sistema no inhibido en un factor (1 + [I]/ KI).En la figura de la izquierda se representa la doble inversa del sistema no inhibido y del inhibido competitivamente a una concentración dada de inhibidor. Para otra concentración distinta de inhibidor[I]', la pendiente de la representación será mayor si [I]'>[I] y viceversa
DEFINICION “INHIBISION COMPETITIVA”
-Los inhibidores comeptitivos son suistancias ,muchas veces similares químicamente alas sustancias que s eunen al centro activo impidiendo con ellos que se una al sustrato . El proceso es irreversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor , pues ambos compiten por laenzima´
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos (alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellosagentes que inactivan a la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activoII. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
Los inhibidores isostéricos...
La constante KI es la constante de disociacióndel complejo EI; KI = [E][I]/[EI]. La siguiente expresión da la ecuación de la velocidad de reacción inhibida. En su determinación se ha tenido en cuenta que el enzima puede estar en el medio comoenzima libre, como complejo ES o como complejo EI ([E]o = [E] + [ES] + [EI])
La comparación de la ecuación anterior con la de Michaelis de la reacción no inhibida, indica que laconstante catalítica no se ve modificada por la presencia del inhibidor, mientras que la constante de Michaelis del nuevo sistema es mayor que la del sistema no inhibido en un factor (1 + [I]/ KI).En la figura de la izquierda se representa la doble inversa del sistema no inhibido y del inhibido competitivamente a una concentración dada de inhibidor. Para otra concentración distinta de inhibidor[I]', la pendiente de la representación será mayor si [I]'>[I] y viceversa
DEFINICION “INHIBISION COMPETITIVA”
-Los inhibidores comeptitivos son suistancias ,muchas veces similares químicamente alas sustancias que s eunen al centro activo impidiendo con ellos que se una al sustrato . El proceso es irreversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor , pues ambos compiten por laenzima´
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos (alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellosagentes que inactivan a la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activoII. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la
molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
Los inhibidores isostéricos...
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