biologia molecular
por
modificación
de
aminoácidos:
Unión de sustituyentes a los aminoácidos: acetilación,
carboxilación, fosforilación, hidroxilación, metilación
Incorporación de glúcidosModificación con lípidos: acilación, prenilación
Formación de puentes disulfuro
Maduración
por escisión
de las
proteínas:
Procesamiento proteolítico
Activación de proenzimas proteolíticasActivación de precursores de hormonas peptídicas
Maduración por modificación de aminoácidos
Unión de sustituyentes a los aminoácidos
Acetilación: resistencia a degradación, protege grupo amino (50%proteínas
eucariotas), acetila la cadena lateral de las lisinas de las histonas
Maduración por modificación de aminoácidos
Unión de sustituyentes a los aminoácidos
CarboxilaciónIncorporación de glúcidos:
glicosilación
0 Proteínas de membrana y secreción
0 Características de las glicoproteínas:
0 Contribuye a la conformación de la proteína
0 Aumenta la estabilidad y suresistencia a la digestión
por proteasas
0 Aumenta la solubilidad
0 Median la interacción con R específicos.
0 Ejemplo: hemoglobina glicosilada se mide para vigilar
la diabetes
Plegamiento deproteínas
0 El plegamiento de proteínas es el proceso por el que
una proteína alcanza su estructura tridimensional.
0 La función biológica de una proteína depende de su
correcto plegamiento.
0Si una proteína no se pliega correctamente será no
funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir su
función biológica.
Defectos en las rutas de plegamiento y tráfico de las
proteínas sonla causa molecular de varias
enfermedades:
0 Fibrosis quística: mutación en el gen de la proteína
transportadora de cloruro. Este cambio impide la
separación del complejo proteína-chaperona loque a su
vez impide que la proteína salga del RE y continúe su
maduración.
0 Alzheimer: acumulación de agregados de un péptido
derivado de la proteína beta amiloide, producido
posiblemente por...
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