biologia

Activadores
Las enzimas son catalizadores orgánicos que disminuyen la barrera denominada energía de activación; y por tanto facilitan el que se inicie una reacción. Este proceso implica el trabajo necesario para poner a dos moléculas en un contacto lo suficientemente estrecho como para que reaccionen; además, el trabajo debe realizarse sobre la unión química – una con covalencia en sentidoestricto – para que pueda romperse y formar otros compuestos. Las enzimas, como muchos catalizadores, son partículas de gran superficie y muestran que tienen capacidad para atraer y captar diversas moléculas. Cualquier factor que permita por una parte atraer al sustrato a su centro activo se pude considerar como un activador, además algo que permita la rápida salida de los productos también pudeconsiderarse como un activador. Así se reconocen diversas posibilidades:
Activación iónica. Numerosos metales monodivalentes son necesarios para la actividad enzimática de diversos sistemas. Destacan entre ellos los siguientes: K+, Mn++, Mg++, Ca++, Fe+++, Cu+, Cu++, etc. A menudo el metal, a estas condiciones, es el centro que permite la unión conjunta del sustrato, de la coenzima y de la mismaenzima con la que forma quelatos (de chelos, garra; complejos moleculares sostenidos por un metal) al unirse con grupos cargados eléctricamente. Muy a menudo se demuestra que es posible sustituir los metales divalentes entre ellos, sin grandes modificaciones de la velocidad de la reacción.
Inhibidores
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidoras; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
La unión de un inhibidorpuede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la actividadenzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.
Muchos medicamentos son inhibidores enzimáticos, por lo que su descubrimiento y mejora es un campo de investigación activo en la bioquímica y la farmacología. La validez deun inhibidor enzimático medicinal suele venir determinada por su especificidad (su incapacidad de unirse a otras proteínas) y su potencia (su constante de disociación, la cual indica la concentración necesaria para inhibir a una enzima). Una alta especificidad y potencia asegura que el medicamento va a tener pocos efectos secundarios y por tanto una baja toxicidad.
En la inhibición competitiva,el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.67 Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo dela enzima dihidrofolato redactase, que cataliza la reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del ácido fólico y el metotrexato permite que se establezca una inhibición de tipo competitivo. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. En la inhibición...