biologia

Los acidos aspartico y glutamico están acompañados por sus amidas, la aspargina y la glutamina. A diferencia ácidos, la asparagina y la glutamia tiene cadenas laterales sin cargas, aunque on claramente polares. Como los aminoácidos básicos y los acidos, tambin son claramente hidrófilos y tienden a encontarse e la superficie de las molecula de preteina, en contacto con el agua que los rodeaAMINOACIDOSO MODIFICADOS
Hasta el momento hemos considerado 20 aminoacidos qu esta codificdos en el DNA y que se incorporan dircamente a las proteínas. No obstante, el repertorio de grupos de las cadenas laerales en las proteínas resulta adornado por la capacidad de algunos aminoácidos de modicarse químicamente una vez se han ensamblado en las proteínas. A continuación, se dan repreenntacionesde algunos de estos aminoácidos modificados con el grupo modificador en rojo

Volveremos a estudiarlos cuando nos encontremos con proteínas específicas en las que se haya producido esta modificación

Los aminoácidos de lass proteínas no son en modo alguno los únicos que se encuentran en los organismos vivos. Muchos otros aminoácidos desempeñan cometidos importantes en el metabolismo. En laTabla 5.2 se presenta una lista parcial. Observese que no todo son a-aminoacidos y que no todos los a-aminoacidos son enantiomeros L . En capítulos posteriores nos encontraremos de nuevo con todos los aminoácidos de esta tabla

PEPTICOS Y ENLACE PEPTIDICO

PEPTIDOS
Los aminoácidos pueden unirse entre ellos de modo covalente por formación de enlace amida entre el grupo a-cabarxilo de unaminoácido y el grupo a-amino de otro. Ese enlace suele denominarse enlace péptico, y los productos qu e forman a partir de esta unión se llama péptidos. En la figura 5.8 se presenta la formación de un enlace peptidico entre la glicina y la alanina. En este caso el producto se llama dipeptido, porque se han combinado dos amionoacidos. La reacción pude considerarse una simple eliminación de una moléculade agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro. Obsérvese que la reacción de la figura 5.8 a deja un grupo H3N disponible en un extremo del di péptido y un grupo carboxilo sin reaccionar en el otro en consecuencia, en principio la reacción puede continuarse añadiendo por ejemplo, un acido glutaminico a un extremo y una lisina al otro para producir el tetrapeptido queaparece en la figura 5.9 cada vez que se añade un aminoácido a la cadena debe eliminare otra molécula de agua. La porción de cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina residuo de aminoácido. De este modo, el residuo alanilo en el terapeptido de la figura 5.9

Es colectivamente las cadenas que solo contienen unos pocos residuos de aminoácidos (como un tetrapeptido) se denominanoligopeptidos. Si la cadena es muy larga, se llama polipeptido. La mayoría de los oligopeptidos y los polipeptidos conservan un grupo amino que no ha reaccionado en un extremo (que se llama amino terminal o N-terminal) y un grupo de carboxilo sin reaccionar en el otro extremo (el carboxilo terminal o C-terminal). Las excepciones son algunos oligopeptidos cíclicos pequeños en los que e han unido losN-terminale y los C-er inales. Además muchas proteínas tienen los N-terminales bloqueados por grupos N-formilo o N-acetilo y unos pocos tienen carboxilos C-terminales que se han modificado a amidas.

Al escribir la secuencia de u oligopeptido o polipeptido resultaría problemático deletrear todos los nombres de los residuos de aminoácidos, por este motivo, los bioquímicos suelen escribir estassecuencias mediante las abreviaturas de tres letras o de una letra que se presentan en la figura 5.3 por ejemplo el oligopeptido que aparecer en la figura 5. Podría escribirse como:


Obsérvese que el convenio consiste en escribir siempre el N-terminal a la izquierda y el C-terminal a la derecha.

Todas las proteínas so polipeptidos. Por este motivo, el conocimiento de la naturaleza de los...