Biologia

Bonds- 1: El hidrógeno
El gran número de hidrógeno débil
enlaces dentro de un polipéptido y entre polipéptidos
se suma a una fuerza colectiva fuerte que promueve la proteína
plegamiento yestabilidad. Como ya hemos aprendido, el hidrógeno
unión es un determinante crítico de la proteína secundaria
estructura y también es importante en terciaria y cuaternaria
estructura.
2. enlaces iónicosy otras interacciones polares-Algunos aminoácidos
cadenas laterales están cargados positiva o negativamente. positivamente
cadenas laterales cargadas pueden unirse a carga negativa lado
lascadenas a través de enlaces iónicos. Del mismo modo, laterales polares sin carga
cadenas en una proteína pueden unirse a los aminoácidos iónicos. Ionic
bonos y las interacciones polares sonparticularmente importantes en
estructura terciaria y cuaternaria.
3.-Algunas cadenas laterales de aminoácidos hidrofóbicos efecto son
no polar. Estos aminoácidos tienden a excluir el agua. como
la proteína sepliega, los aminoácidos hidrófobos son propensos a
se encuentra en el centro de la proteína, minimizando el contacto
con agua. Como se ha mencionado, algunas proteínas tienen tramos de
aminoácidosno polares que les anclan en el hidrofóbica
porción de las membranas. El efecto hidrófobo desempeña un
papel importante en las estructuras terciarias y cuaternarias.
4. van der Waals forces-
Losátomos dentro de las moléculas tienen débil
atracciones para los demás si son una distancia óptima
aparte. Esta distancia óptima se llama el van der Waals
radio, y la atracción débil es la fuerza derWaals van
(véase el capítulo 2). Si dos átomos están muy juntos, su
nubes de electrones se repelen entre sí. Si ellos están muy separados,
la fuerza de van der Waals disminuirá. La van der Waalsfuerzas son particularmente importantes para la estructura terciaria.
5. Disulfide puentes-
La cadena lateral del aminoácido
cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (-SH), que puede
reaccionar...