Biomoleculas 3d
Objetivo de la práctica
Esta práctica nos permite observar las estructuras moleculares con ayuda del programa spdbv.Dentro de las secuencias de aminoácidosestudiaremos diferentes partes centrandonos en:
-Extremos N y C terminal
-Un carbono alfa
-Enlace peptídico
-Polaridad y tamaño de la molécula
-Formación de α-hélice y lalámina β
Posteriormente observaremos una proteína con la secuencia completa de aminoácidos.
Por último una molécula de DNA y ARN.
Procedimiento Experimental:
Partiendo de la siguientesecuencia de aminoácidos (triptófano-valina-ácido glutámico- triptófano-valina-alanina-ácidoaspártico-triptófano-lisina-alanina-fenilalanina-triptófano-arginina-fenilalanina-fenilalanina-alanina-leucina-leucina-leucina-valina) estudiamos:
Carbono α:
Podemos distinguir este carbono alfa ya que encontramos dos enlaces peptídicos uno de ellos unido a un grupo amino(izq.) y el otro unido a ungrupo carboxilo(der.) y un radical R hacia arriba.
Enlace peptídico:
Es un enlace peptídico puesto que une el aminoácido superior con el siguiente en la cadena de aminoácidos
C-terminal:Podemos observar que es un c-terminal puesto que el grupo ácido queda libre en uno de los extremos de la proteína.
N-terminal:
Esta vez encontramos el grupo amino en el otro extremo de lasecuencia de aminoacidos libre.
Cuando acabamos esto pasamos el péptido a α-hélice.
En este estado el mayor número de enlaces(enlaces de H) provocan que la molécula sea más estable estructuralmente.Nuevamente volvemos a observar los extremos N y C terminal
C-terminal:
Este es el C terminal puesto que el grupo carboxilo esta libre en el extremo de la secuencia
N-terminal:Encontramos un grupo amino libre en uno de los extremos de la secuencia de aminoacidos
También un enlace peptídico
Por último un carbono alfa:
Ahora comprobaremos la diferencia de potenciales de...
Regístrate para leer el documento completo.