Biomoleculas 4 Y 5

PROTEÍNAS:
POLÍMEROS LINEALES DE AMINOÁCIDOS

Los Aminoácidos:
La fórmula general de un aminoácido es:

R puede ser una de 20 tipos diferentes de
cadena lateral. A pH 7, los grupos amino y
carboxilo se encuentran ionizados.

Familias de Aminoácidos:
Los aminoácidos comunes se agrupan en función
de la naturaleza química de sus cadenas laterales
ácidas
básicas
polares sin carga
no polares
Losnombres de estos 20 aminoácidos tienen
abreviaturas de tres letras y de una letra
Por ejemplo: Alanina = Ala = A

Cadenas Laterales Acidas:
ácido

ácido glutámico

aspártico

Glu o E

Asp o D

Cadenas Laterales Básicas:
lisina
Lys o K

arginina
Arg o R

histidina
His o H

Cadenas Laterales Polares Sin Carga:
asparragina
Asn o N

glutamina
Gln o Q

Aunque el N de la amida no está cargada a pHneutro, la molécula es polar

serina
Ser o S

treonina
Thr o T

El grupo –OH es polar

tirosina
Tyr o Y

Cadenas Laterales No Polares
alanina
Ala o A

valina
Val o V

leucina
Leu o L

isoleucina
Ile o I

prolina
Pro o P

fenilalanina
Phe o F

metionina
Met o M

glicina
Gly o G

triptófano
Trp o W

cisteína
Cys o C

En las proteínas se pueden formar puentes
disulfuro entre las cadenas laterales dedos
cisteínas

AMINOÁCIDO

CADENA LATERAL

Ácido aspártico
Ácido glutámico

Asp
Glu

D
E

Negativa
Negativa

Arginina
Lisina
Histidina

Arg
Lys
His

R
K
H

Positiva
Positiva
Positiva

Asparagina
Glutamina
Serina
Treonina
Tirosina

Asn
Gln
Ser
Thr
Tyr

N
Q
S
T
Y

Polar sin
carga
Polar sin
carga
Polar sin
carga
Polar sin
carga
Polar sin
carga

AMINOÁCIDO
Alanina
Glicina
Valina
Leucina
IsoleucinaProlina
Fenilalanina
Metionina
Triptófano
Cisteína

CADENA LATERAL
Ala
Gly
Val
Leu
Ile
Pro
Phe
Met
Trp
Cys

A
G
V
L
I
P
F
M
W
C

Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar
Apolar

Por ejemplo el péptido MSADKCGEDH tendrá una carga neta, a pH neutro, de -1
0 0 0

-+0 0 --+

Formación del Enlace peptídico

Condensación
(liberación de 1
molécula de agua)

Extremo Amino-terminalNH2-terminal o
N-terminal

Extremo Carboxilo-terminal
COO--terminal o
C-terminal

Formación del Enlace Peptídico

Enlace
peptídico

Formación
de una
Cadena
Polipeptídica

Dipéptido
Polipéptido

Cadena
Polipeptídica
(Proteína)

Residuos aminoacídicos

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA:
Es la secuencia de aminoácidos (aá) de la proteína. Indica qué aás.
componen laproteína y el orden en que se encuentran.
Por lo tanto en la estructura primaria de una proteínas intervienen
solamente los enlaces peptídicos (covalentes)

ESTRUCTURA SECUNDARIA: Es la disposición de la
estructura primaria en el espacio
Existen dos tipos de elementos de estructura secundaria:
la (alfa)-hélice
(también
hoja


la conformación (beta)
llamada hoja plegada ,
plisada , sábana

Amboselementos de estructura secundaria se mantienen gracias a
puentes de hidrógeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido
al plegarse sobre sí misma, originando una conformación
globular.

“estructura secundaria”

“estructura terciaria”
mioglobina

Interacciones que intervienen en la estructura terciaria de las proteínas
Interacciones Hidrofóbicas(agrupamiento de grupos hidrofóbicos
que huyen del agua) y Fuerzas de Van
der Waals
Esqueleto del polipéptido
Puentes de
Hidrógeno

Puentes Disulfuro
(covalentes)

Enlaces Iónicos

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Consiste en la unión de dos a más cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Generalmente
estos complejos se forman mediante enlaces débiles (no covalentes),pero en algunos casos ocurren uniones covalentes entre las diferentes
cadenas, en la forma de puentes disulfuro.

Hemoglobina: una proteína formada por la disposición simétrica de dos
subunidades diferentes

Estructura Primaria
- Enlaces covalentes (enlace peptídico)
Secuencia de aminoácidos

Estructura Secundaria
- Enlaces puente de hidrógeno
 hélice

Estructura 

“Random coil”

Estructura...